Die Beobachtung der Grad der Ausrichtung und Organisation in Collagen von Strukturen mit Atomic Force Microscopy von JPK Instruments

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Behandelte Themen

Collagen Struktur und Funktion
Natürlich entstandene Collagen Tissue
Hinterlegt Kollagenfibrillen - Substrate für Knochenzellen Studies
Kollagen-Strukturen innerhalb natürlicher Knochen
Hinterlegt Collagen Film für Implantate
Ausgerichtet Collagen Ebenen und gerichtete Zellwachstum
Schlussfolgerungen

Collagen Struktur und Funktion

Kollagen ist das häufigste Protein im menschlichen Körper, auf die rund 30% der Gesamtmenge an Protein. Kollagen ist eine strukturelle Unterstützung für die meisten Gewebe im Körper, wie der extrazellulären Matrix und ist besonders reich an Bindegewebe. Haut, zum Beispiel ist rund 75% Kollagen und Kollagen hat daher eine wichtige Rolle in vielen Prozessen wie der Wundheilung. Die Produktion von Kollagen oder Mineralisation sind die Basis für die Bildung von Knorpel, Sehnen oder Knochen. Cells in allen anderen Geweben des Körpers werden auch durch feinere Kollagen-Strukturen durch die extrazelluläre Matrix umgeben, so Kollagen spielt eine wichtige Rolle auch bei der Zellproliferation, Migration und Differenzierung.

Kollagen ist eine Familie von rund 20 verwandte Proteine, die Tripelhelices durch drei Polypeptidketten Wicklung um sich gegenseitig in einem Seil-ähnliche Struktur. Diese dreisträngigen nanometergroßen Protofibrillen können zusammen zu binden, um verschiedene Arten von höheren Strukturen zu bilden. Der harte Kollagenfasern durch Typ-1-Kollagen gebildet geben Sehnen oder Bänder ihre hohe Zugfestigkeit, sondern auch andere Arten von Kollagen bilden sich kleinere oder mehrere verzweigte Strukturen in der extrazellulären Matrix. Collagen ist an der Struktur oder Funktion vieler Gewebe, so gibt es viele Krankheiten, die mit Kollagen Störung assoziiert. Ein genetischer Defekt genannt Alport-Syndrom betroffen Typ IV-Kollagen, zum Beispiel, verursacht Fehlfunktion der Glomeruli in der Niere, sowie Auge und Ohr Probleme und führt im Allgemeinen zu Nierenversagen.

Die Struktur des Typ-1-Kollagen-Fibrillen ist schematisch in Abbildung 1 skizziert. Drei Polypeptidketten Wind zusammen, um eine steife helicale Struktur. Diese Kollagen-Moleküle richten Sie dann entlang der Helix-Achse und Gruppe als ein Bündel der Kollagenfibrillen zu bilden. Diese Kollagenfibrillen kann auch seitlich ausrichten zu Bündeln auf eine höhere Ordnung der Struktur bilden und bilden den harten Mikrometergröße Kollagenfasern in Bänder gefunden. Ein charakteristisches Merkmal der Kollagenfibrillen ist ihre Zeilenstruktur. Der Durchmesser der Fibrillen ändert sich leicht entlang der Länge, mit einem hoch reproduzierbare D-Band wiederholen von ca. 67nm.

Abbildung 1. Schematische Darstellung des Typ I Kollagen Fibrillen-Struktur. Helical Kollagen-Moleküle bilden aus drei Polypeptidketten, und diese verbinden seitlich an Kollagenfibrillen mit einem charakteristischen banded Struktur zu bilden.

Abgesehen von seiner natürlichen Funktion im Körper hat Kollagen auch in technischen und medizinischen Anwendungen als Modell physiologischen Oberfläche für die Zellkultur, Implantat Biokompatibilität und leitete das Zellwachstum genutzt.

Natürlich entstandene Collagen Tissue

Die klassische banded fibrilläre Strukturen deutlich in Rattenschwanz Collagen, die das hohe Maß an Struktur und Regelmäßigkeit möglich in Kollagenfasern demonstriert gesehen werden. Abbildung 2 zeigt Höhe und vertikale Ablenkung Bilder von Rattenschwanz Kollagenfasern, für ein 2 x 2-Mikron-Scan-Bereich. In diesem Bild sind viele der Fasern liegen parallel zueinander, obwohl ein paar mehr als in der unteren linken Ecke überschritten werden. Der Querschnitt Bild unten zeigt einen Schnitt entlang der zentralen Faserachse. Die roten Markierungen sind 1345 nm auseinander, die auf 20 D-Band wiederholt entspricht. Dies ergibt einen Wert für diese Probe von 67,3 nm für die Wiederholung Zeitraum. Änderungen in der Wiederholung Zeitraum aufgrund verschiedener Mutationen kann wichtig sein, genau zu messen.

Abbildung 2. Höhe und vertikale Durchbiegung Bilder einer 2 x 2-Mikron-Scan-Bereich auf einem Rattenschwanz Collagen Probe. Der Querschnitt zeigt 20 Wiederholungen des D-Streifen markiert mit roten Linien, Geben und durchschnittlichen Zeitraum von 67,3 nm.

Schlussfolgerungen

Die AFM ist ein leistungsstarkes Tool für die Beobachtung der Ebenen der Ausrichtung und Organisation in Kollagen-Strukturen. Natürliche Kollagen-Strukturen, isolierte Fibrillen und neuartige Biomaterialien können alle unter physiologischen Bedingungen untersucht werden. Diese Messungen können beleuchten grundlegende biologische Fragen, sowie zum Testen neuer biokompatibler oder speziell bioaktive Verbundmaterialien.

Quelle: JPK Instruments

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