Biomolekulare Elektronik - ein Überblick und eine Zukunft Neigt in der Biomolekularen Elektronik

durch Professor Paolo Facci

Professor Paolo Facci, nanobiolab, CNR-NANO, Modena, Italien.
Entsprechender Autor: p.facci@unimore.it

Biomolekulare Elektronik ist ein Zweig der Nano-wissenschaft und der Technologie, die die Untersuchung und die technologische Ausnutzung von Elektronentransporteigenschaften in den speziellen Klassen von Biomolekülen beschäftigen. Obwohl sie beschäftigt Moleküle, denen spenden zu oder Elektronen empfangen kann, biomolekulare Elektronik hat nichts, mit den molekularen Basis zu tun, welche die Generation und die Ausbreitung von elektrischen Signalen in den neuralen Zellen, d.h. das Aktionspotenzial anordnen. Dieses sehr wichtige Beispiel des betreffenden biologischen Stoffes der elektrischen Aktivität, hängt tatsächlich vom Ionenstrom ab und bezieht eine weithin bekannte Wechselwirkung zwischen den Proteinkanälen mit ein, die ihre Durchlässigkeit zu den Ionen in Erwiderung auf bestimmte Auslöseimpulse und zu den dielektrischen Eigenschaften der Neuritmembran sich unterscheiden, die sie herein eingebettet werden.

Biomolekulare Elektronik beschäftigt stattdessen Biomoleküle, die sind, Elektronen zwischen molekulare Partner infolge der Redoxreaktionen zu übertragen1. Diese Moleküle können Redox- metalloproteins, die Proteine, die Redox- Hälften (tragen z.B. Disulfidbindungen) oder Redox- Nebenfaktore (z.B. Quinon-basierte Moleküle) sein.

Es wird geglaubt, dass ungefähr 25-30% des gesamten proteome durch metalloproteins verfasst wird; ihr Verhalten, vielleicht auf dem einzelnen Molekülniveau deshalb verstehen, vertritt ein extrem relevantes Unternehmen. Außerdem ist die physiologische Funktionsaktivität von Redox- metalloproteins des Hin- und herfahrens von Elektronen zwischen Redox- Partner durch mehr als 4 Milliarden natürliche Entwicklung und als solches optimiert worden es der Jahre resultiert, um extrem effektiv und bitten um Anwendungen zu sein.

Die wissenschaftliche Aktivität auf biomolekularer Elektronik geht hinsichtlich der frühen Neunziger Jahre zurück und ist durch die Einführung von Scannenfühlermikroskopen, besonders das Scannentunnelbaumikroskop gestartet worden (STM).

Heutzutage ist das experimentelle Hilfsmittel der Wahl für die Untersuchung des Elektronentransports in den Redox- metalloproteins auf dem einzelnen Molekülniveau eine Entwicklung von STM, die in einer Vierelektrode elektrochemischen Zelle bedient werden kann: das elektrochemische Scannentunnelbaumikroskop (ECSTM)2. Es kennzeichnet die Möglichkeit des Messens Strom in der physiologisch ähnlichen, salzigen wässerigen Lösung durch molekulare Adsorbate auf den atomar flachen, leitfähigen Substratflächen einen Tunnel anlegend. Deshalb im Gegensatz zu weithin bekannten STM, nutzt es Isolierspitzen und eines bipotentiostat aus, das das Potenzial der Metallsubstratfläche und der Spitze unabhängig treiben kann und Induktionsstrom so verhindern, um an beiden stattzufinden Arbeitselektroden (Spitze und Substratfläche). Das Ergebnis ist ein Mikroskop, das spektralanalytisch ähnliche Bilder von molekularen Adsorbaten liefert. Eine generische ECSTM-Installation wird in Abbildung 1. dargestellt.

Abbildung 1. Entwurf eines ECSTM. Die Einfügung zeigt einen Isolier-ECSTM-Fühler.

Ein prototypisches Redox- metalloprotein, das breit durch ECSTM nachgeforscht worden ist, ist azurin von der Pseudomonas-Aeruginosa, ein Molekül, das der Familie der blauen kupfernen Proteine gehört, da seine intensive blaue Farbe aufdeckt. Dieses Redoxreaktionsprotein fährt Elektronen zwischen proteinartige Partner hin- und her, indem es umkehrbar die Oxidationsstufe eines kupfernen Atoms in seiner aktiven Site (Cu⇔Cu)2+1+ ändert. Außerdem wird seine Zelle durch eine freigelegte Disulfidbrücke (Cys3-Cys26) die ausfällt, für die Verankerung des Moleküls auf einer atomar flachen Goldsubstratfläche extrem nützlich zu sein, Abbildung 2. gekennzeichnet.

Abbildung 2. Die Zelle 3d von azurin von der Pseudomonas-Aeruginosa. Strukturelle Informationen von VEH-Feile 1E5Y.

ECSTM-Untersuchung von azurin deckt erstens einen möglichen abhängigen Kontrast der Substratfläche in den konstanten aktuellen Bildern3auf; das Aussehen von molekularen Merkmalen in den Bildern resultiert aus der richtigen Ausrichtung der Fermi-Niveaus der Substratfläche und der Spitze, wie durch die bipotentiostatic Regelung, in Bezug auf die molekularen Redox- Stufen (die „Dichte von oxidierten oder verringerten Stufen“) bestimmt. Außerdem zeigen ECSTM-Studien die Möglichkeit des Unterscheidens zwischen Molekülen, identisch in ihrer Zelle aber im Tragen von verschiedenen Metallionen in ihrer aktiven Site (z.B. Cu gegen Zn)4. Diese Möglichkeit wird durch das radikal unterschiedliche Redoxpotenzial der zwei Ionen aktiviert. Von einem angewandten Standpunkt kennzeichnet das berichtete Verhalten azurin als molekularer elektronischer Schalter und aktiviert elektronische Festkörperanwendungen5.

Direktzugriff zum Tunnelbaustrom aktiviert auch eine ausführliche Analyse der Elektronentransportvorrichtungen, die in das Phänomen mit einbezogen werden. Die Implementierung einer „Änderung von Perspektive“ man kann azurin auf einer Spitze des Gold ECSTM stillstellen und die Vorteile i) vermeiden, um der Moleküle aufzuspüren erzielen, die auf der Substratfläche adsorbiert werden; II), den Tunnelbaustrom direkt messend, durch die Feed-backanlage abschalten, sobald der aktuelle Sollwert festgelegt worden ist, wenn ausgedehnt, Spannung spitzen Sie. Unter diesen Bedingungen ist es möglich, Daten zu extrahieren, die ein den zugrunde liegenden Elektronentransport der Vorrichtung als zweistufige Elektronübertragung mit teilweisem molekularem Entspannung aufklären lassen6. Ein dieser Punkt, den er wert ist, zu beachten, dass die verwirklichte Installation einen einzelnen Proteintransistor mit einem elektrochemischen Tor konfiguriert7. Tatsächlich ist sie mit einem einzelnen Partikeltransistor physikalisch gleichwertig, der vom nanoelectronics typisch ist: in den letzteren wird das Mit einem Gatter versehen von der kapazitiven Kopplung zwischen (hinterem) Tor a und dem elektronischen Niveau des Punktes zur Verfügung gestellt, während, im ehemaligen, es eine Sortierung „des zerstreuten Mit einem Gatter versehens“ bewerkstelligt durch die elektrochemische Regelung von Spitze und Substratfläche Fermi-Stufen gibt.

Die Vorführung eines einzelnes metalloprotein nassen biotransistor sowie die ähnlichen Ergebnisse auf anderen Redox- Molekülen8, können die Methode zur Ausnutzung des Schaltungsverhaltens der geeigneten Biomoleküle für die Implementierung von den nanoelectronic Einheiten prinzipiell ebnen, die in einer nassen Umgebung funktionieren.

In der Bosheit, die dieses ein andeutendes Szenario, es konfiguriert, ist fraglich, ob solche Art Anflug mit Festkörper-nanoelectronics überhaupt wettbewerbsfähig ist. Tatsächlich glauben wir, dass seine Bedeutung in den Anwendungen in einem anderen Zusammenhang gesucht werden sollte. Die Neuheit der beschriebenen Ergebnisse steht dadurch, dass sie das Konzept von „elektrisch gesteuerten biologischen Reaktionen“ festlegen. Dieses Konzept gibt nicht nur Redoxreaktionen um und ist nicht auf Redox- Proteine begrenzt; eher umfaßt es auch elektrisch-induzierte angleichbare Änderungen in belasteten Biomolekülen und dehnt sich auf andere Arten Proteine wie Enzyme, Antikörper, Redox- Nebenfaktore aus, während sie in viele verschiedenen biologischen Phänomene miteinbezogen werden. Diese ziemlich andeutende Perspektive zielt darauf ab, die höchstentwickelte Technologie zu erfassen, die Menschheit überhaupt (Elektronik) mit dem hoch entwickeltesten Einteilungsniveau des Stoffes entwickelt hat, den Natur bis jetzt produziert hat: der biologische Stoff.

Exemplifications der oben erwähnten Konzeptspanne von der Modulation der verbindlichen Affinität der Antikörper für die entsprechenden Antigene durch elektrische verursachte angleichbare Änderungen, an der Modulation des Genexpressionsprofils über die Justage der Anpassung der Redox- Enzyme mit einbezogen in die Regelung der Genexpression. Alle diese Beispiele sind aktuell Nachricht der intensiven Untersuchung und stellen die proming zukünftigen Tendenzen in der Biomolekularen Elektronik dar.


Bezüge

  1. A. Alessandrini, Elektronik P. Facci „Metalloprotein“ in Handbuch ZYKLISCHER BLOCKPRÜFUNG in der Nano-- und Molekularen Elektronik Ed. S. Lyshevsky, Boca Raton, 14, 1-47, (2007).
  2. Andrea Alessandrini u. Scannen-Fühler-Mikroskopie Paolo Facci „Elektrochemisch Unterstützte: ein Leistungsfähiges Hilfsmittel in der Nano (Bio) Wissenschaft“ in den Biophysikalischen Aspekten der Nanotechnologie, V. Erokhin, M.K. Ram, O. Yavuz Eds., Elsevier, 2007.
  3. P. Facci, D. Alliata, S. Cannistraro „Potenzial-Induzierter Resonanztunnelbau durch ein Redox- Metalloprotein Geprüft durch Elektrochemische Scannen-Fühler-Mikroskopie“, Ultramikroskopie, 89(4), 291-298, (2001).
  4. A. wird Alessandrini, M. Gerunda, G. Canters, M. Ph. Verbeet, P. Facci „Elektron Einen Tunnel Anlegend durch Azurin durch das Aktive Site-Cu-Ion“, Chem. Phys Vermittelt. Lett., 376/5-6 S. 625-630, (2003).
  5. R. Rinaldi, A. Biasco, G. Maruccio, R. Cingolani, D. Alliata, L. Andolfi, P. Facci, F. De Rienzo, R. Di Felice, E. Molinari „Molekularer Festkörperentzerrer Basiert auf Selbst-Organisiertem Metalloproteins“, Adv. Mater., 14, 1449-1453, (2002); R. Rinaldi, ein Biasco, G. Maruccio, R. Cingolani, D. Alliata, L. Andolfi, P. Facci, F. De Rienzo, R. Di Felice, E. Molinari, M. Verbeet und G. Canters, „Elektronische Korrektur in den Proteineinheiten“, Appl. Phys. Lett., 82, 472 (2003).
  6. A. Alessandrini, S. Corni, P. Facci „Entwirrend einzelne metalloprotein Elektronübertragung durch das Scannen von Fühlertechniken“ Phys. Chem. Chem. Phys., 8, 4383-4397 (2006).
  7. A. Alessandrini, M. Salerno, S. Frabboni, P. Facci „Einzel--metalloprotein nasses biotransistor“ Appl. Phys. Lett., 86, 133902, (2005).
  8. P. Petrangolini, A. Alessandrini, L. Berti, P. Facci „eine Elektrochemische Scannen-Tunnelbau-Mikroskopiestudie von 2 Molekülen des Hydrochinons (6-mercaptoalkyl) auf Au (111)“, J. Am. Chem. Soc., 2010, 132, 7445-7453.

Copyright AZoNanoo.com, Professor Paolo Facci (CNR-NANO)

Date Added: Jan 31, 2011 | Updated: Jun 11, 2013

Last Update: 14. June 2013 06:56

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