L'Électronique Biomoléculaire - Une Synthèse et un Contrat À Terme Tend dans l'Électronique Biomoléculaire

par Professeur Paolo Facci

Professeur Paolo Facci, nanobiolab, CNR-NANO, Modène, Italie.
Auteur Correspondant : p.facci@unimore.it

L'Électronique Biomoléculaire est un branchement de la nano-science et de la technologie traitant l'enquête et l'exploitation technologique des propriétés de transport d'électron dans les classes spéciales des biomolécules. Quoiqu'elle traite les molécules aux lesquelles peut donner ou recevoir des électrons, l'électronique biomoléculaire n'a rien à faire avec les bases moléculaires statuant le rétablissement et le bouturage des signes électriques en cellules neurales, c.-à-d. le potentiel d'action. Cet exemple très important de substance biologique concernante d'activité électrique, dépend en fait des courants ioniques et comporte un effet réputé entre les tunnels de protéine variant leur perméabilité aux ions en réponse à certains stimulus et aux propriétés diélectriques de la membrane d'axone qu'elles sont encastrées dedans.

L'électronique Biomoléculaire, au lieu de cela, traite les biomolécules qui peuvent transférer des électrons entre les associés moléculaires en raison des réactions redox1. Ces molécules peuvent être les metalloproteins redox, les protéines défrayant des parties redox (par exemple liaisons disulfide) ou les cofacteurs redox (par exemple molécules quinone-basées).

On le croit qu'environ 25-30% du protéome entier se compose par des metalloproteins ; pour cette raison la compréhension de leur comportement, probablement au niveau unique de molécule, représente une entreprise extrêmement compétente. En Outre, l'activité fonctionnelle physiologique des metalloproteins redox de faire la navette des électrons entre les associés redox a été optimisée par plus de 4 milliards d'évolution naturelle et, en soi, lui d'années donne droit pour être extrêmement pertinente et lançante un appel pour des applications.

L'activité scientifique sur l'électronique biomoléculaire remonte au début des années 90 et a été déclenchée par l'avènement des microscopes de sonde de lecture, particulièrement le microscope de perçage d'un tunnel de lecture (STM).

De Nos Jours, l'outil expérimental du choix pour l'enquête sur le transport d'électron dans les metalloproteins redox au niveau unique de molécule est une évolution de STM qui peut être actionnée dans une cellule électrochimique de quatre-électrode : le microscope électrochimique de perçage d'un tunnel de lecture (ECSTM)2. Il comporte la possibilité de mesure perçant un tunnel des courants dans la solution aqueuse comme physiologique et salée par les adsorbants moléculaires sur les substrats atomique plats et conducteurs. Par Conséquent, en désaccord avec le STM réputé, il se sert des extrémités isolées et d'un bipotentiostat qui peut piloter indépendamment le potentiel du substrat en métal et de l'extrémité, de ce fait évitant les courants faradiques pour avoir lieu à les deux les électrodes fonctionnantes (extrémité et substrat). Le résultat est un microscope qui fournit des images comme spectroscopique des adsorbants moléculaires. Une installation générique d'ECSTM est dépeinte sur le schéma 1.

Le Schéma 1. Plan d'un ECSTM. La vignette affiche une sonde isolée d'ECSTM.

Un metalloprotein redox prototypique qui a été largement vérifié par ECSTM est azurin des Pseudomonas aeruginosa, une molécule appartenant à la famille des protéines de cuivre bleues, car sa couleur bleue forte indique. Cette protéine de redox fait la navette des électrons entre les associés protéineux en changeant réversiblement la condition d'oxydation d'un atome de cuivre dans son site actif (Cu⇔Cu2+1+). En Outre, sa structure est caractérisée par un pont en bisulfure exposé (Cys3-Cys26) qui s'avère être extrêmement utile pour ancrer la molécule sur un substrat atomique plat d'or, le schéma 2.

Le Schéma 2. La structure 3d de l'azurin des Pseudomonas aeruginosa. L'information Structurelle à partir du fichier 1E5Y d'APB.

L'enquête d'ECSTM sur l'azurin indique premièrement un contraste dépendant potentiel de substrat dans des images actuelles constantes3; l'aspect des caractéristiques techniques moléculaires dans les images résulte du cadrage correcte des niveaux de Fermi du substrat et de l'extrémité, comme déterminé par le contrôle bipotentiostatic, en ce qui concerne les niveaux redox moléculaires (la « densité des niveaux oxydés ou réduits »). En Outre, les études d'ECSTM affichent la possibilité de distinguer les molécules, identique leur structure mais en défrayant différents ions en métal dans leur site actif (par exemple Cu contre le Zn)4. Cette possibilité est activée par le potentiel redox radicalement différent des deux ions. D'un point de vue appliqué, le comportement enregistré qualifie l'azurin comme contact électronique moléculaire et active des applications électroniques semi-conductrices5.

L'Accès direct au courant de perçage d'un tunnel active également une analyse détaillée des mécanismes de transport d'électron concernés dans le phénomène. La Mise En Oeuvre d'une « modification du point de vue » un peut immobiliser l'azurin sur une extrémité de l'or ECSTM, réalisant les avantages i) évitant de cheminer des molécules adsorbées sur le substrat ; ii) mesurant directement le courant de perçage d'un tunnel en coupant le système de contrôle par retour de l'information, une fois le de point de consigne actuel a été déterminé, tandis que rapide dirigent la tension. Dans ces conditions, il est possible d'extraire les données qui permettent à on d'élucider le transport fondamental d'électron de mécanisme comme transfert en deux étapes d'électron avec la relaxation moléculaire partielle6. Une cette remarque qu'elle vaut de noter que l'installation réalisée configure un transistor unique de protéine avec une porte électrochimique7. En Effet, elle est matériel équivalente à un transistor unique de particules typique du nanoelectronics : dans ce dernier le déclenchement est fourni par le couplage capacitif entre la porte (arrière) d'a et le niveau électronique du point, attendu que, dans l'ancien, il y a une sorte de « déclenchement diffusé » provoqué par le contrôle électrochimique des niveaux de Fermi d'extrémité et de substrat.

La démonstration d'un biotransistor mouillé de metalloprotein unique, ainsi que les découvertes assimilées sur d'autres molécules redox8, peuvent en principe préparer le terrain à l'exploitation du comportement de commutation des biomolécules adaptés pour mettre en application les dispositifs nanoelectronic fonctionnant dans un environnement mouillé.

Dans le dépit que ceci configure un scénario suggestif, il est douteux si un tel genre d'élan sera toujours compétitif avec le nanoelectronics semi-conducteur. En Effet, nous croyons que sa pertinence dans les applications devrait être recherchée dans un contexte différent. La nouveauté des découvertes décrites reste du fait ils déterminent le concept « des réactions biologiques électriquement contrôlées ». Ce concept entoure non seulement des réactions redox et n'est pas limité aux protéines redox ; en revanche, il comprend également les changements conformationnels électrique-induits des biomolécules chargés et étend à d'autres genres de protéines telles que des enzymes, anticorps, cofacteurs redox pendant qu'ils sont concernés dans beaucoup de divers phénomènes biologiques. Ce point de vue tout à fait suggestif vise à recueillir la technologie la plus de pointe que l'Humanité ont jamais développée (l'Électronique) avec le niveau d'organisme le plus sophistiqué de la substance que la Nature a jusqu'ici produite : la substance biologique.

Exemplifications de l'envergure mentionnée ci-dessus de concept de la modulation de l'affinité obligatoire des anticorps pour les antigènes correspondants par les modifications conformationnelles induites électriques, à la modulation du profil d'expression du gène par l'intermédiaire d'ajuster la conformation des enzymes redox concernées dans le contrôle de l'expression du gène. Tous ces exemples sont actuel objectif d'enquête forte et représentent les futures tendances proming dans l'Électronique Biomoléculaire.


Références

  1. A. Alessandrini, Électronique de P. Facci la « Metalloprotein » en Manuel de CENTRE DE DÉTECTION ET DE CONTRÔLE dans l'Électronique Nano- et Moléculaire Ed. S. Lyshevsky, Boca Raton, 14, 1-47, (2007).
  2. Andrea Alessandrini, et Microscopie Électrochimique Aidée de Sonde de Lecture de Paolo Facci « : un Puissant Outil en (la Bio) Science Nanoe » dans des Aspects Biophysiques de Nanotechnologie, V. Erokhin, M.K. Ram, O. Yavuz Eds., Elsevier, 2007.
  3. P. Facci, D. Alliata, S. Cannistraro « Perçage D'un Tunnel Résonnant Potentiel-Induit par un Metalloprotein Redox Sondé par Microscopie Électrochimique de Sonde de Lecture », Ultramicroscopie, 89(4), 291-298, (2001).
  4. A. Alessandrini, M. Gerunda, G. Canters, M. PH Verbeet, P. Facci « Électron Perçant Un Tunnel par Azurin est Assisté par l'Ion Actif de Cu de Site », Chem. Phys. Lett., 376/5-6 Pp. 625-630, (2003).
  5. R. Rinaldi, A. Biasco, G. Maruccio, R. Cingolani, D. Alliata, L. Andolfi, P. Facci, F. De Rienzo, R. Di Felice, E. Molinari « Redresseur Moléculaire Semi-conducteur Basé sur Metalloproteins Auto-Dispensé », Adv. Mère., 14, 1449-1453, (2002) ; R. Rinaldi, Un Biasco, G. Maruccio, R. Cingolani, D. Alliata, L. Andolfi, P. Facci, F. De Rienzo, R. Di Felice, E. Molinari, M. Verbeet et G. Canters, « rectification Électronique dans des dispositifs de protéine », APPL. Phys. Lett., 82, 472 (2003).
  6. A. Alessandrini, S. Corni, P. Facci « se Démêlant le transfert unique d'électron de metalloprotein en balayant des techniques » Phys de sonde. Chim. Chem. Phys., 8, 4383-4397 (2006).
  7. A. Alessandrini, M. Salerno, S. Frabboni, P. Facci « biotransistor mouillé Unique-metalloprotein » APPL. Phys. Lett., 86, 133902, (2005).
  8. P. Petrangolini, A. Alessandrini, L. Berti, P. Facci « Une étude Électrochimique de Microscopie de Perçage D'un Tunnel de Lecture de 2 molécules de l'hydroquinone (6-mercaptoalkyl) sur l'Au (111) », J. Am. Chim. Soc., 2010, 132, 7445-7453.

Droit d'auteur AZoNanoo.com, Professeur Paolo Facci (CNR-NANO)

Date Added: Jan 31, 2011 | Updated: Jun 11, 2013

Last Update: 14. June 2013 06:53

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