Biomolecular 電子工学 - 概要および未来は Biomolecular 電子工学で向きます

教授によってパウロ Facci

パウロ Facci の nanobiolab、 CNR-NANO、モデナ、イタリア教授。
対応する著者: p.facci@unimore.it

Biomolecular 電子工学は生体物質の特別なクラスの電子輸送特性の調査そして科学技術の開発を取扱う nano 科学および技術の枝です。 とはいえそれは寄付するか、または電子を受け取ることができる分子を biomolecular 電子工学関係ありません神経のセルの電気的信号の生成そして伝搬、すなわち活動電位を支配する分子ベースとは全く取扱います。 電気作業の関係の生物的問題のこの非常に重要な例はイオンの流れによって、実際は決まり、ある特定の刺激に応じてイオン変える蛋白質チャネル間の有名な相互作用をおよびそれらが埋め込まれる軸索の膜の誘電性の特性に透磁率を含みます。

その代り Biomolecular 電子工学はレドックスの反作用の結果として分子パートナーの間で電子を転送できる生体物質を取扱います1。 これらの分子はレドックスのレドックスの一部分 (例えば二硫化物結束) に耐える metalloproteins、蛋白質またはレドックスの補足因子 (例えばキノンベースの分子) のどちらである場合もあります。

全体の proteome の約 25-30% が metalloproteins によって構成されると考えられています; 従って単一の分子のレベルの動作を、多分理解することは、非常に関連した企業を代表します。 なお、レドックスパートナーの間で電子を往復することのレドックスの metalloproteins の生理学的な機能作業は自然な改革 4 つ以上の十億の最適化されアプリケーションを非常に効果があり、求めて訴えますであるために年のおよび、それ自体、それ生じま。

biomolecular 電子工学の科学的な作業は 90年代前半に遡り、スキャンのプローブの顕微鏡の出現、特にスキャンのトンネルを掘る顕微鏡によって誘発されました (STM)。

この頃は、単一の分子のレベルのレドックスの metalloproteins の電子輸送の調査のための選択の実験ツールは 4 電極の電気化学のセルで作動させることができる STM の改革です: 電気化学のスキャンのトンネルを掘る顕微鏡 (ECSTM)2。 それは原子的に平らな、伝導性の基板の分子吸着質を通して生理学そっくり、塩辛い水溶液の流れにトンネルを掘る測定の可能性を特色にします。 従って、有名な STM に反して、それは金属の基板および先端の潜在性を独自に運転できる bipotentiostat の絶縁された先端を利用し、従って両方で起こるために誘導電流の流れを働く電極防ぎます (先端および基板)。 結果は分子吸着質の分光そっくりの画像を提供する顕微鏡です。 一般的な ECSTM セットアップは図 1. で描写されます。

ECSTM の図 1. スキーム。 差込みは絶縁された ECSTM のプローブを示します。

ECSTM によって広く調査された原型のレドックスの metalloprotein は強く青いカラーが明らかにするので緑膿菌、青い銅蛋白質の系列に属する分子からの azurin です。 この酸化還元反応蛋白質は proteinaceous パートナーの間で実行中のサイト (Cu⇔Cu) の銅原子の酸化数を可逆に変更することによって電子を2+1+往復します。 なお、構造は原子的に平らな金の基板によっての分子を固定するために非常に役立つなる露出された二硫化物橋 (Cys3-Cys26) 図 2. 特徴付けられます。

図 2。 緑膿菌からの azurin の 3d 構造。 PDB ファイル 1E5Y からの構造的情報。

azurin の ECSTM の調査は一定した現在の画像の基板の潜在的な依存した対照を第一に明らかにします3; 画像の分子機能の出現は、分子レドックスのレベル (「酸化させたか、または減らされたレベルの密度」に関して bipotentiostatic 制御によって定められる) ように基板および先端のフェルミレベルの適切なアラインメントに、起因します。 なお、 ECSTM の調査は構造実行中のサイト (例えば Cu 対 Zn) の異なった金属イオンに耐えることで同一の分子の間の区別の可能性を示します4。 この可能性は 2 つのイオンの根本的に異なるレドックス潜在性によって可能になります。 応用観点から、報告された動作は分子電子スイッチとして azurin を修飾し、ソリッドステート電子アプリケーションを可能にします5

トンネルを掘る流れへのダイレクト・アクセスは現象にかかわる電子移送機構の詳細解析をまた可能にします。 「見通し」 1 の変更を実行することは基板で吸着される分子追跡するために避けるの利点を i) 達成する金 ECSTM の先端の azurin を固定できます; ii) は一度流れをトンネルを掘るフィードバックシステムを切替えることによって直接測定して、現在のセット・ポイント、間広範ひっくり返しますずっと電圧を確立されています。 このような状態で、 1 つが部分的な分子弛緩のツーステップの電子転送としてメカニズムの根本的な電子輸送を明瞭にするようにするデータを得ることは可能です6。 実現されたセットアップが電気化学のゲートによって単一蛋白質のトランジスターを設定することはこのポイント無益です7。 実際に、それは nanoelectronics の典型的な単一の粒子のトランジスターと物理的に同等です: 、前に、先端および基板のフェルミレベルの電気化学制御によってもたらされる一種に 「拡散させたゲートで制御することが」ある一方、後者でゲートで制御することは点の a の (背部) ゲート提供されますと電子レベル間の容量性カップリングによって。

単一の metalloprotein のぬれた biotransistor のデモンストレーション、また他のレドックスの分子の同じような調査結果は8ぬれた環境で動作する nanoelectronic 装置を実行するための適した生体物質の切換えの動作の開発に、原則的には道を開くことができます。

これが暗示的なシナリオ、それを設定する悪意でそのような種類のアプローチがソリッドステート nanoelectronics と競争であるかどうか不審です。 実際に、私達はアプリケーションの検索能力が別の文脈で追求されるべきであることを信じます。 記述されていた調査結果の新型は彼らが 「電気で制御された生物的反作用」の概念を確立すること立ちます。 この概念はレドックスの反作用だけ取囲み、レドックス蛋白質に限定されません; むしろ、それは多くの多様な生物的現象にかかわると同時に満たされた生体物質の電気誘発の conformational 変更をまた含み、他の種類の酵素、抗体、レドックスの補足因子のような蛋白質に伸びます。 このかなり暗示的な見通しは人類が性質が今のところ作り出してしまった問題の最も洗練された構成レベルと (電子工学) 開発したあることが最先端の技術を集めることを向けます: 生物的問題。

遺伝子発現の制御にかかわるレドックスの酵素の構造の調整による遺伝子発現のプロフィールの変調への電気誘導された conformational 変更による対応する抗原のための抗体の結合親和性の変調からの前述の概念のスパンの Exemplifications。 これらの例すべては現在強い調査の目的で、 Biomolecular 電子工学の proming 未来の傾向を表します。


参照

  1. A. Alessandrini の Nano および分子電子工学エドの CRC の手引の P. Facci 「Metalloprotein 電子工学」の。 S. Lyshevsky、 Boca Raton、 14、 1-47、 (2007 年)。
  2. アンドリア Alessandrini、及びパウロ Facci の 「電気化学的に助けられたスキャンのプローブの顕微鏡検査: ナノテクノロジー、 V. Erokhin、 M.K. Ram、 O. Yavuz Eds の生物物理学の面の Nano (生物) 科学の強力なツール」。、 Elsevier 2007 年。
  3. P. Facci、 D. Alliata、潜在性誘発に共鳴にトンネルを掘ること S. Cannistraro 「電気化学のスキャンのプローブの顕微鏡検査によって」厳密に調べられるレドックスの Metalloprotein によって Ultramicroscopy、 89(4)、 291-298、 (2001 年)。
  4. A. Alessandrini、 M. Gerunda、 Azurin によってトンネルを掘っている実行中のサイトの Cu イオンによって G. Canters、 M. Ph. Verbeet、 P. Facci 「電子」は、 Chem 仲介されます。 Phys。 Lett。、 376/5-6 の PP。 625-630、 (2003 年)。
  5. R. Rinaldi、 A. Biasco、 G. Maruccio、 R. Cingolani、 D. Alliata、 L. Andolfi、 P. Facci、 F. De Rienzo、 R. Di フェリス、 E. Molinari 「自己組織された Metalloproteins に」基づくソリッドステート分子整流器 ADV。 Mater。、 14 1449-1453、 (2002 年); R. Rinaldi、 Biasco、 G. Maruccio、 R. Cingolani、 D. Alliata、 L. Andolfi、 P. Facci、 F. De Rienzo、 R. Di フェリス、 E. Molinari、 M. Verbeet および G. Canters、 「蛋白質装置の電子改正」、 Appl。 Phys。 Lett。、 82、 472 (2003 年)。
  6. A. Alessandrini、 S. Corni、 P. Facci 「プローブの技術」 Phys のスキャンによる解く単一の metalloprotein の電子転送。 Chem。 Chem。 Phys。、 8、 4383-4397 (2006 年)。
  7. A. Alessandrini、 M. Salerno、 S. Frabboni、 P. Facci 「単一metalloprotein のぬれた biotransistor」 Appl。 Phys。 Lett。、 86、 133902、 (2005 年)。
  8. P. Petrangolini、 A. Alessandrini、 L. Berti、 P. Facci 「Au (111) の 2 の (6-mercaptoalkyl) ハイドロキノンの分子の電気化学のスキャンのトンネルを掘る顕微鏡検査の調査」、 J. Am。 Chem。 Soc. 2010 年、 132、 7445-7453。

、版権 AZoNanoo.com パウロ Facci (CNR-NANO) 教授

Date Added: Jan 31, 2011 | Updated: Jun 11, 2013

Last Update: 14. June 2013 07:02

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