생체 고분자 전자공학 - 개관 및 미래는 생체 고분자 전자공학에서 기웁니다

교수에 의하여 Paolo Facci

Paolo Facci 의 nanobiolab, CNR-NANO, Modena, 이탈리아 교수.
대응 저자: p.facci@unimore.it

생체 고분자 전자공학은 유생분자의 특별한 종류에 있는 전자 이동 성질의 수사 그리고 과학 기술 개발을 취급하는 nano 과학과 기술의 분지입니다. 이기는 하지만 그것은 기증하거나 전자를 수신할 수 있는 분자를, 생체 고분자 전자공학 무관합니다 신경 세포에 있는 전기 신호의 발생 그리고 번식, i.e 활동 전위를 지배하는 분자 기지 하고 취급합니다. 전기적 활성 관계 생물학 사정의 이 아주 중요한 보기는 이오니아 현재에, 실제로 달려 있고 특정 자극에 응하여 이온 변화하는 단백질 채널 통신로 사이 유명한 상호 작용을 및 그(것)들이 안으로 끼워넣어지는 축삭 막의 절연성 속성에 그들의 침투성을 관련시킵니다.

생체 고분자 전자공학은, 대신, 산화 환원 반응 결과로 분자 파트너 사이에서 전자를 옮길 수 있는 유생분자를 취급합니다1. 이 분자는 산화 환원 metalloproteins, 산화 환원 모이어티 (예를들면 이황화 결합)를 품는 단백질 또는 산화 환원 공동 인자 (예를들면 퀴논 기지를 둔 분자)일 수 있습니다.

전체 proteome의 대략 25-30%가 metalloproteins에 의해 구성된다는 것을 믿어집니다; 그러므로 단 하나 분자 수준에 그들의 행동을, 가능하게 이해하는 것은, 극단적으로 관련된 기업을 대표합니다. 게다가, 산화 환원 파트너 사이에서 전자 왕복의 산화 환원 metalloproteins의 생리적인 기능 활동은 자연적인 기동전개 4개 10억에 의해 낙관되 응용을 매우 효과적이고기 호소하 이기 위하여 년 및, 등과 같은, 그것 유래해.

생체 고분자 전자공학에 과학적인 활동은 초기 90년대를 거슬러 올라가고 스캐닝 탐사기 현미경의 출현, 특히 스캐닝 터널을 파 현미경에 의해 시작되었습니다 (STM).

현재에는, 단 하나 분자 수준에 산화 환원 metalloproteins에 있는 전자 수송의 수사를 위한 선택의 실험적인 공구는 4 전극 전기화학 세포에서 작전될 수 있는 STM의 기동전개입니다: 전기화학 스캐닝 터널을 파기 현미경 (ECSTM)2. 그것은 원자로 편평한, 전도성 기질에 분자 흡착된 것을 통해서 현재를 생리 같이, 짠 수성 해결책 안으로 터널을 파는 측정의 가능성을 특색짓습니다. 그러므로, 유명한 STM와 불화하여, 그것은 금속 기질 및 끝의 잠재력을 자주적으로 몰 수 있는 bipotentiostat의 격리한 끝을 사용하고, 둘 다에 일어나기 위하여 따라서 유도 전류 현재를 작동되는 전극 방지하 (끝과 기질). 결과는 분자 흡착된 것의 심상 분광 같이 제공하는 현미경입니다. 일반적인 ECSTM 준비는 숫자 1.에서 묘사됩니다.

ECSTM의 숫자 1. 계획. 삽입물은 격리한 ECSTM 탐사기를 보여줍니다.

ECSTM에 의해 넓게 조사된 원형 산화 환원 metalloprotein는 그것의 강렬한 파란 군기가 제시하기 때문에, 슈도모나스에서 azurin - aeruginosa, 파란 구리 단백질의 계열에 속하는 분자입니다. 이 산화 환원 단백질은 proteinaceous 파트너 사이에서 그것의 액티브한 사이트 (Cu⇔Cu)에 있는 구리 원자의 산화 상태를 뒤집을 수 있 바꾸어서 전자를2+1+ 왕복합니다. 게다가, 그것의 구조물은 원자로 편평한 금 기질이에 분자 정박을 위해 매우 유용한 끄는 드러낸 이황화물 다리 (Cys3-Cys26), 숫자 2. 특징입니다.

숫자 2. 슈도모나스에서 azurin - aeruginosa의 3d 구조물. PDB 파일 1E5Y의 구조상 정보.

azurin의 ECSTM 수사는 일정한 현재 심상에 있는 기질 잠재적인 의존하는 대조를 첫번째로 제시합니다3; 심상에 있는 분자 특징의 외관은, 분자 산화 환원 수준 ("산화했거나 감소된 수준의 조밀도"에 관하여 bipotentiostatic 통제에 의해 결정되는) 것과 같이 기질과 끝의 페르미 준위의 적당한 줄맞춤에서 유래합니다. 게다가, ECSTM 연구 결과는 그들의 구조물 그러나 그들의 액티브한 사이트 (예를들면 Cu 대 Zn)에 있는 다른 금속 이온을 품기에서 동일한 분자 사이에서 구별의 가능성을 보여줍니다4. 이 가능성은 2개의 이온의 근본적으로 다른 산화 환원 잠재력에 의해 가능하게 됩니다. 적용되는 입장에서, 분자 전자 스위치로 azurin가 보고한 행동에 의하여 자격을 주고 고체 전자 응용을 가능하게 합니다5.

터널을 파 현재에 무작위 접근은 현상에서 관련시킨 전자 이동식 기계 장치의 상세한 분석을 또한 가능하게 합니다. "관점" 사람의 변경을 실행하는 것은 기질에 흡착된 분자 추적하기 위하여 피하는의 이점을 i) 달성하는 금 ECSTM 끝에 azurin를 고정시킬 수 있습니다; II) 전압을 기울이십시오 터널을 파기 현재 의견 시스템을 떨어져 전환해서 직접 측정, 일단 현재 세트 포인트가 설치되면, 광범위하는. 이런 상황에서, 1개가 부분적인 분자 이완을 가진 2 단계 전자 이동으로 기계장치 근본적인 전자 수송을 설명하는 것을 허용하는 데이터를 추출하는 것이 가능합니다6. 실현한 준비는 전기화학 문으로 단 하나 단백질 트랜지스터를 구성한다는 것을 주의하는 가치가 있는 이 점7. 실제로, 그것은 nanoelectronics의 전형 단 하나 입자 트랜지스터와 물리적으로 동등합니다: , 이전에서, 끝과 기질 페르미 준위의 전기화학 통제에 의해 초래된 일종에게 "확산한 문을 다는 것이" 있더라도 반면, 나중에서 문을 다는 것은 점의 a (뒤) 문 제공됩니다와 전자 수준 사이 전기 용량 연결에 의해.

단 하나 metalloprotein 젖은 biotransistor의 데몬스트레이션, 뿐 아니라 그밖 산화 환원 분자에 유사한 사실 인정은8젖은 환경에서 작동하는 nanoelectronic 장치 실행을 위한 적당한 유생분자의 엇바꾸기 행동의 개발에, 원칙상 도로를 포장할 수 있습니다.

이것이 암시하는 대본, 그것을 구성하는 악의에서 접근의 그 같은 종류가 고체 nanoelectronics에 언젠가 경쟁적일 것이라는 점을 수상합니다. 실제로, 우리는 응용에 있는 그것의 관련성이 다른 문맥에서 발견되어야 한다고 믿습니다. 기술한 사실 인정 에서의 참신은 그(것)들이 "전기로 통제한 생물학 반응"의 개념을 설치하다 서 있습니다. 이 개념은 뿐만 아니라 산화 환원 반응을 포위하고 산화 환원 단백질로 제한되지 않습니다; 오히려, 그것은 많은 다양한 생물학 현상에서 관련시키는 때 비용이 부과된 유생분자에 있는 또한 전기 유도한 conformational 변경을 포함하고 효소 항체, 산화 환원 공동 인자와 같은 단백질의 그밖 종류까지 미칩니다. 이 확실히 암시하는 관점은 인류가 성격이 이제까지는 일으킨 사정의 가장 정교한 편성부대 수준으로 이제까지 (전자공학) 개발한 것이 가장 진보된 기술을 모이는 것을 작정입니다: 생물학 사정.

유전자 발현의 통제에서 관련시키는 산화 환원 효소의 구조 조정을 통해 유전자 발현 단면도의 변조에 전기 유도된 conformational 변경에 의하여 대응 항원을 위한 항체의 결합 친화성의 변조에서 전술하는 개념 경간의 예증. 이 보기 전부는 지금 강렬한 수사의 객체이고 생체 고분자 전자공학에 있는 proming 미래 동향을 나타냅니다.


참고

  1. A. Alessandrini 의 Nano와 분자 전자공학 Ed에 있는 CRC 수첩에서 P. Facci "Metalloprotein 전자공학". S. Lyshevsky, Boca Raton, 14, 1-47, (2007년).
  2. Andrea Alessandrini, & Paolo Facci "전기화학으로 지원된 스캐닝 탐사기 현미경 검사법: 나노 과학, V. Erokhin, M.K. Ram, O. Yavuz Eds의 생물 물리학 양상에서 Nano (생물) 과학에 있는 강력한 공구"., Elsevier 2007년.
  3. P. Facci, D. Alliata, S. Cannistraro는 "전기화학 스캐닝 탐사기 현미경 검사법에 의해" 시험된 산화 환원 Metalloprotein를 통해 울리는 터널을 파를, Ultramicroscopy, 89(4), 291-298 잠재력 유도했습니다, (2001년).
  4. A. Alessandrini, M. Gerunda, Azurin를 통해 터널을 파 액티브한 사이트 Cu 이온에 의해 G. Canters, M. Ph. Verbeet, P. Facci "전자"는, Chem 중재됩니다. Phys. Lett., 376/5-6의 PP. 625-630, (2003년).
  5. R. Rinaldi, A. Biasco, G. Maruccio, R. Cingolani, D. Alliata, L. Andolfi, P. Facci, F. De Rienzo, R. Di Felice, E. Molinari "각자 편성된 Metalloproteins에" 근거를 두는 고체 분자 정류기, 전진. Mater., 14 1449-1453년, (2002년); R. Rinaldi, Biasco, G. Maruccio, R. Cingolani, D. Alliata, L. Andolfi, P. Facci, F. De Rienzo, R. Di Felice, E. Molinari, M. Verbeet 및 G. Canters, "단백질 장치에 있는 전자 개정", Appl. Phys. Lett., 82, 472 (2003년).
  6. A. Alessandrini, S. Corni, P. Facci "탐사기 기술" Phys를 검사해서 해결 단 하나 metalloprotein 전자 이동. Chem. Chem. Phys., 8, 4383-4397 (2006년).
  7. A. Alessandrini, M. Salerno, S. Frabboni, P. Facci "단 하나 metalloprotein 젖은 biotransistor" Appl. Phys. Lett., 86, 133902, (2005년).
  8. P. Petrangolini, A. Alessandrini, L. Berti, P. Facci "Au (111)에 2의 (6-mercaptoalkyl) 하이드로퀴논 분자의 전기화학 스캐닝 터널을 파기 현미경 검사법 연구 결과", J. Am. Chem. Soc. 2010년, 132, 7445-7453.

, 저작권 AZoNanoo.com Paolo Facci (CNR-NANO) 교수

Date Added: Jan 31, 2011 | Updated: Jun 11, 2013

Last Update: 14. June 2013 07:04

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