生物化子的電子 - 概覽和遠期在生物化子的電子趨向

由保羅 Facci 教授

保羅 Facci, nanobiolab, CNR-NANO,摩德納,意大利教授。
對應的作者: p.facci@unimore.it

生物化子的電子是處理調查和電子在原生質特殊選件類的輸運性質的技術開發的納諾科學和技術分行。 雖然它涉及能捐贈或接受電子的分子,生物化子的電子與控制電信號的生成和傳送的在神經系統的細胞的分子基礎無關,即動作電位。 電子活動適合於的生物問題的此非常重要示例,實際上取決於離子當前并且介入在變化他們的滲透性的蛋白質通道之間的著名的互相作用對離子以回應某些刺激和埋置他們軸突膜的電介質屬性。

生物化子的電子,反而,涉及由於氧化還原的回應,能調用電子在分子合作夥伴之間的原生質1。 這些分子可以是氧化還原的 metalloproteins、蛋白質負擔氧化還原的份額 (即二硫鍵) 的或氧化還原的輔助因素 (即基於對苯二酮的分子)。

相信大約 25-30% 整個 proteome 是由 metalloproteins 組成的; 因此瞭解他們的工作情況,可能在唯一分子級別,代表非常相關企業。 此外,穿梭電子氧化還原的 metalloproteins 的生理機能活動在氧化還原的合作夥伴之間由超過 4 數十億優選了幾年自然演變,并且,同樣地,它發生是十分有效和要求為應用。

在生物化子的電子的科學活動追溯到 90 年代初期和由掃描探測顯微鏡出現,特別是掃描挖洞顯微鏡觸發了 (STM)。

現今,選擇實驗工具為電子運輸的調查在氧化還原的 metalloproteins 的在唯一分子級別是在四電極電化學細胞可以被管理 STM 的演變: 電化學掃描挖洞顯微鏡 (ECSTM)2。 它以挖洞在像生理,鹹水溶液的評定為特色的可能性當前通過在基本平面,導電性基體的分子被吸附物。 所以,與著名的 STM 不一致,它利用被绝緣的技巧可能獨立地驅動金屬基體和這個技巧潛在,因而防止感應電流的當前在兩個進行運轉的電極的和 bipotentiostat (技巧和基體)。 這個結果是提供分子被吸附物的像分光鏡的圖像的顯微鏡。 一個通用 ECSTM 設置在表 1. 表示。

ECSTM 的圖 1. 模式。 插頁顯示被绝緣的 ECSTM 探測。

由 ECSTM 廣泛調查的一樣本氧化還原的 metalloprotein 是從綠濃桿菌,屬於藍色銅蛋白質的系列的分子的 azurin,因為其強烈的藍色顏色顯示。 此氧化還原作用蛋白質穿梭電子在蛋白質的合作夥伴之間通過可逆更改一個銅原子的氧化態在其有效的站點 (Cu⇔Cu2+1+)。 此外,其結構描繪的是為結果是非常有用的對停住在一個基本平面的金基體的分子的一座顯示的二硫化物橋梁 (Cys3-Cys26),圖 2。

圖 2。 azurin 3d 結構從綠濃桿菌的。 結構信息從 PDB 文件 1E5Y。

azurin 的 ECSTM 調查首先顯示在恆定的當前圖像的一個基體潛在的從屬的對比3; 起因於基體和技巧的費米能級的適當的對準線,如這個 bipotentiostatic 控制取決於分子功能外觀在圖像的,關於分子氧化還原的級別 (「密度被氧化的或減少的級別」)。 此外, ECSTM 研究在他們的結構,但是負擔顯示區分的可能性在分子之間,相同不同的金屬離子在他們有效的站點 (即古芝與鋅)4。 此可能性由二個離子的完全不同的氧化還原電位啟用。 從一個應用的立場,這個報告的工作情況合格 azurin 作為一個分子電子開關并且啟用固體電子應用5

對挖洞當前的直接存取也啟用在這種現象介入的對電子傳輸機制的一個詳細的分析。 實施透視圖」一的 「更改可能固定在金子 ECSTM 技巧的 azurin,達到避免在這個基體吸附的 i) 跟蹤分子的好處; ii) 直接地評定挖洞當前通過關閉反饋系統,當前調整點一次被設立了,當詳盡時打翻電壓。 在這些條件下,提取允許一闡明結構基礎電子運輸作為與部分分子放鬆的二步電子調用的數據是可能的6。 它值得注意到的此點,這個認識到的設置配置一支唯一蛋白質晶體管以一個電化學門7。 的確,它與一支唯一微粒晶體管是實際上等同的特點 nanoelectronics : 在後者給裝門由在 a (回到) 門和小點之間的電子級別的電容耦合提供,而,在前面,有技巧和基體費米能級電化學控制」達到的一種 「散開的裝門。

一唯一 metalloprotein 濕 biotransistor 的演示,以及在其他氧化還原的分子的相似的發現8,可能原則上鋪平道路到適當的原生質切換工作情況的開發實施的運行在一個濕環境裡的 nanoelectronic 設備。

在這配置一個暗示方案的賭氣,這是值得懷疑這樣种途徑是否將是競爭的與固體 nanoelectronics。 的確,我們相信在一個不同的環境應該尋找其在應用的相關性。 被描述的發現的時新商品突出他們設立 「電子受控制生物回應的」概念。 此概念包含不僅氧化還原的回應和沒有被限制到氧化還原的蛋白質; 相反,當他們在許多不同的生物現象,介入它也包括在被充電的原生質上的電子誘發的構像的變化并且延伸到其他种蛋白質例如酵素,抗體,氧化還原的輔助因素。 此相當暗示透視圖打算會集人類開發了的最先進的技術 (電子) 到目前為止與問題的最複雜的組織級別本質導致了: 生物問題。

上述概念範圍的例證從抗體的吸附親和性的模塊化的對應的抗原的由電子導致的構像的更改,對基因表達配置文件的模塊化通過調整在基因表達控制介入的氧化還原的酵素的相應一致。 所有這些示例當前是強烈的調查對象并且表示在生物化子的電子的 proming 的將來的趨勢。


參考

  1. A. Alessandrini, P. Facci 「Metalloprotein 電子」在納諾和分子電子愛德的 CRC 手冊。 S. Lyshevsky,博察 Raton, 14, 1-47, (2007)。
  2. 安德里亞 Alessandrini, & 保羅 Facci 「電化學上協助解決的掃描探測顯微學: 一個強大的工具在納諾 (生物) 科學」在納米技術, V. Erokhin, M.K. Ram, O. Yavuz Eds 的生物物理學的方面。, Elsevier, 2007年。
  3. P. Facci, D. Alliata, S. Cannistraro 「潛在誘發共振挖洞通過電化學掃描探測顯微學探查的氧化還原的 Metalloprotein」,顯微鏡檢查, 89(4), 291-298, (2001)。
  4. A. Alessandrini, M. Gerunda, G. Canters, M. Ph. Verbeet, P. Facci 「電子挖洞通過 Azurin 由有效的站點古芝離子斡旋」, Chem。 Phys。 Lett。, 376/5-6 頁。 625-630, (2003)。
  5. R. Rinaldi, A. Biasco, G. Maruccio, R. Cingolani, D. Alliata, L. Andolfi, P. Facci, F. De Rienzo, R. Di 費利斯, E. Molinari 「在自組織的 Metalloproteins 基礎上的固體分子整流器」,副詞。 Mater。, 14日 1449-1453, (2002); R. Rinaldi、 Biasco、 G. Maruccio, R. Cingolani, D. Alliata, L. Andolfi, P. Facci, F. De Rienzo, R. Di 費利斯, E. Molinari, M. Verbeet 和 G. Canters, 「在蛋白質設備的電子整流」, Appl。 Phys。 Lett。, 82, 472 (2003)。
  6. A. Alessandrini, S. Corni, P. Facci 「解開的唯一 metalloprotein 電子調用通過瀏覽探測技術」 Phys。 Chem。 Chem。 Phys。, 8, 4383-4397 (2006)。
  7. A. Alessandrini, M. Salerno, S. Frabboni, P. Facci 「單一的 metalloprotein 濕 biotransistor」 Appl。 Phys。 Lett。, 86, 133902, (2005)。
  8. P. Petrangolini, A. Alessandrini, L. Berti, P. Facci 「2 個 (6-mercaptoalkyl) 對位氫化苯醌分子的一個電化學掃描挖洞顯微學研究在澳大利亞 (111) 的」, J. Am。 Chem。 Soc., 2010年, 132, 7445-7453。

版權 AZoNanoo.com,保羅 Facci (CNR-NANO) 教授

Date Added: Jan 31, 2011 | Updated: Jun 11, 2013

Last Update: 14. June 2013 06:47

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