どの位違いを生じるナノメーターの第 10 はことができますか。 蛋白質がどのように働くか把握することに関しては、その極めて小さい量の解像度の改善は原子がどこにどのように相互に作用しているか理解しますあるか見ること間の相違を意味でき。
上部および中間のパネル: 亜鉛運送者蛋白質に結合する YiiP として知られている亜鉛の原子細部。 パネルを下げて下さい: 亜鉛輸送のための実行中のサイトの調整の幾何学を蛋白質の形を変更するかもしれないか説明する漫画 (中間のパネルで四面体として示されている) 調整するために亜鉛結合がどのように。
典型的な例: 新しい、 Brookhaven の国立研究所米国エネルギー省で解読される亜鉛運送者蛋白質の改良解像度の眺めはセルがどのようにに亜鉛、生命の間必要である、しかし定常で捕捉、糖尿病および多分アルツハイマー病のような問題を避けるために保たれなければならない要素を感じ、調整するかちょうど構造また提案されたメカニズムを提供しますが。
新しい調査結果は、構造の 9 月 13 日のまた 2009 年、元来に出版されるためにオンラインで及び分子生物学、亜鉛調整の薬剤のためのターゲットを提案し、生物燃料の生産のための可能な含意を用いるプラント葉緑体の同じような亜鉛調整の酵素の理解を進めるかもしれません。
「私達の目的蛋白質の生物的機能の下にある化学を理解するために」、は言いました Dax Fu 研究を導いた Brookhaven の生物学者を蛋白質の構造の原子相互作用を明らかにすることです。 「この構造から、私達は化学レベルで亜鉛輸送のメカニズムを理解し始めてもいいです」。
構造は Brookhaven の実験室の強い X 線の各国用のシンクロトロンの光源、もと (NSLS)、紫外線および赤外線ライトの X 線の結晶学を使用して明らかにされました。 X 線が蛋白質の結晶させたサンプルを離れてどのようにの跳ねるか調査によって、科学者は 3 つの次元の蛋白質の原子の位置そしてオリエンテーションを再建できます。
新および改良された構造を達成するためには、科学者は水晶の蛋白質のパッキングを安定させるように水銀原子を追加しました。 これはただのオングストローム (ナノメーターの第 10) によって X 線の視野の解像度を高めました。 しかし 3 オングストロームの下で構造の全面的な解像度をにちょうど持って来たので - 個々の原子が目に見えるようになり始めるポイント - それはに運ばれた亜鉛イオン区切ると同時に科学者が処置の蛋白質を見ることを可能にし。
蛍光プローブを使用して、科学者はまた蛋白質が亜鉛結合に応じてどのように変形したか調査しました。 そして彼らは亜鉛運送者蛋白質の構造要素への変更が亜鉛を運ぶ機能に影響を与えるかどのようにテストしました。
ともに、これらの実験は亜鉛輸送のための自動規定するメカニズムを提案します: 細胞膜を横断する蛋白質の部分の conformational 変更で起因する、セルの内部の内にある蛋白質の 2 つの冷淡な部分のセルトリガーのヒンジそっくりの動き内の結合を電気で亜鉛でメッキして下さい。 従ってセルの中の亜鉛レベルが余りに高く上がるとき、どうかして移るこの形は膜を通してそしてセルから亜鉛イオンを押します。
「蛋白質が膜に亜鉛イオンをどのように押通すか丁度まだ定められることを持っています」これは未来の研究の焦点である付け加えた Fu を言いました。
多分、彼は、亜鉛輸送作業を調整し、可能な処置として亜鉛レベルの調節を助けるのに発作性疾患または糖尿病のような病気のために蛋白質の亜鉛感知の部分に使用できる結合する薬剤付け加えました。 Brookhaven 科学の仲間は Brookhaven の実験室を管理するこの作業と関連している特許出願をファイルしました。
さらに、他の金属の輸送蛋白質が亜鉛運送者蛋白質と同じようなアーキテクチャを共有するので、この調査からの調査結果は不均衡に金属をかぶせるためにリンクされる他の医学の無秩序の理解、またそれらの条件のための可能な処置の開発を進めるかもしれません。
なお、この作業はプラントの生物量の生産、生物燃料の開発への必要なコンポーネントの見通しを改善することを試みる研究者のための含意があるかもしれません。 亜鉛は葉緑体の反作用の多くの必要な補足因子、光合性のサイトです。 しかし動物のケースがあるように、余分な金属はプラントで非常に有毒である場合もあります。 その結果、亜鉛運送者蛋白質機能を明瞭にするのを助けるべき調査は科学者がプラントが理想的な成長のために必要とされる敏感なバランスをどのように維持するか理解するのを助けることができます。
明るさ - 従っておよび解像度のその倍力は - 興味の大部分の蛋白質を表すが、それらの成長の薬剤にまた結晶し頻繁ににくいの膜蛋白質の調査で特に重要です。
「この調査によって説明されるように、 X 線回折の解像度の小さい改善は蛋白質機能の私達の機械論的な理解を非常に進めることができます」 Fu を言いました。
作業は健康のある各国用協会、科学 (基本的なエネルギー科学のオフィス) の雌ジカのオフィスと Brookhaven の実験室の生物学部によってサポートされました。