能一毫微米的十分之一产生多少变化？ 当谈到推测蛋白质如何运作，在该小字母的金额的解决方法的改善可能意味看见之间原子哪里的区别和知道他们如何配合。
上面和中间面板： 束缚对锌运输者蛋白质的锌基本详细资料，叫作 YiiP。 降低面板： 说明锌捆绑如何的动画片可能更改蛋白质形状调控有效的站点的协调几何锌运输的 (显示作为四面体在中间面板)。
典型事例： 新，锌运输者蛋白质的改进解决方法视图被解密在美国能源部 Brookhaven 国家实验室为细胞如何提供不仅仅一个结构，而且一个被建议的结构感觉并且调控锌，对生活是重要的，但是必须保留在稳定避免象捕捉、糖尿病和可能老年痴呆症的问题的要素。
新的发现，将被发布在线在结构上 9月 13日， 2009年，天生 & 分子生物学，也建议锌调控的药物的目标，并且可能甚而提前对在工厂叶绿体的相似的锌调控的酵素的了解与生物燃料生产的可能的涵义。
“我们的目标是显示在蛋白质结构的基本交往了解强调蛋白质的生物功能的化学”，说 Brookhaven 生物学家 Dax Fu，导致这个研究。 “与此结构，我们可以开始了解锌运输结构在一个化工级别”。
使用在 Brookhaven 实验室的国家同步加速器光源、强烈的 X-射线的来源 (NSLS)，紫外和红外线灯的 X-射线结晶学这个结构显示了。 通过学习 X-射线如何重新启动蛋白质的被结晶的范例，科学家能重建蛋白质的原子的地点和取向在三维数的。
Brookhaven 小组以前使用 NSLS 解决锌运输者蛋白质结构在更加低分辨率 *。 要达到这个新和改进的结构，科学家添加水银原子稳定在水晶的蛋白质装箱。 这由仅仅埃 (第十一毫微米) 增加了他们的 X-射线远见的解决方法。 但是，因为它带来他们的结构的整体解决方法对在 3 埃以下 - 各自的原子开始变得可视的点 - 它使科学家发现在活动的蛋白质，当它限制对和被运输的锌离子。
使用萤光探测，科学家也学习了蛋白质如何改变了形状以回应锌捆绑。 并且他们测试了对锌运输者蛋白质的结构上的要素的更改如何将影响其能力运输锌。
同时，这些实验建议锌运输的一个自动管理结构： 电子镀锌 在细胞的内部之间，导致在蛋白质上的部分的一个构象的变化横断蜂窝电话膜蛋白质的二个排斥的部分的细胞触发器象铰链的移动的内捆绑。 因此，当在这个细胞里面的锌级别上升太时，莫名其妙地转移此的形状推进锌离子通过膜和在这个细胞外面。
“蛋白质如何穿过锌离子膜正确地还要确定”， Fu 说，补充说，这将是将来的研究焦点。
令人信服地，他补充说，束缚对蛋白质的锌感觉的部分可能为疾病使用调整锌运输活动和帮助调整锌级别作为可能的处理例如发作性疾病或糖尿病的药物。 Brookhaven 科学关联，管理 Brookhaven 实验室，归档一个专利申请与此工作有关。
另外，因为其他金属运输的蛋白质与锌运输者蛋白质共享相似的结构，从此研究的发现可能提前链接的对其他医疗紊乱的了解金属化不平衡状态，以及可能的处理的发展那些情况的。
此外，此工作可能有研究员的设法的涵义改进生物量生产在工厂中，对生物燃料的发展的一个重要要素的潜在客户。 锌是在许多的一个重要辅助因素在叶绿体的回应，光合作用站点。 但是象案件在动物中，超额金属可以是高度含毒物的在工厂中。 结果，帮助的研究阐明锌运输者蛋白质功能可能帮助科学家知道工厂如何维护为理想的增长需要的这个精美平衡。
当一个新的光源，叫作 NSLS-II，在 2015年时，开张蛋白质结构的将来的研究在 Brookhaven 实验室的承诺显示更加了不起的机构详细资料。 该设备，现在建设中，比 NSLS 10,000 次明亮。 在亮光 - 并且解决方法的该提高 - 是特别重要的在膜蛋白质的研究中，表示绝大多数的蛋白质利益对那些开发的药物，但是也请是经常难结晶。
“如说明的是由此研究，在 X 光衍射解决方法的甚而小的改善可能非常地提前对蛋白质功能的我们的机构了解”， Fu 说。
此研究进行了在 NSLS 的 beamline X25A。 这个工作支持由国家卫生研究所，科学 (基本的能源科学办公室母鹿的办公室) 和由在 Brookhaven 实验室的生物系。