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Posted in | Nanomedicine | Nanoanalysis

Berkeley Lab-Forscher enthüllen Atomic-Level Aktion des Ring-Shaped Protein Motors

Published on November 19, 2009 at 6:52 PM

Die auf atomarer Ebene Wirkung eine bemerkenswerte Klasse von ringförmigen Protein-Motoren wurde von Forschern mit dem freigelegt Lawrence Berkeley National Laboratory (Berkeley Lab) mit einer state-of-the-art Proteinkristallographie Beamline an der Advanced Light Source (ALS) . Diese Protein-Motoren spielen eine entscheidende Rolle bei der Genexpression und Replikation und sind entscheidend für das Überleben aller biologischen Zellen sowie infektiöse Erreger wie das humane Papillomavirus, die zu Gebärmutterhalskrebs in Verbindung gebracht wurde.

James Berger (links) und Nathan Thomsen gelöst die Struktur eines wichtigen Proteins Motor genannt Rho Transkriptionstermination Faktor mit der Protein-Kristallographie Fähigkeiten Beamline 8.3.1 an Advanced Light Source in Berkeley Lab. (Photo by Roy Kaltschmidt, Berkeley Lab Pubilc Angelegenheiten)

James Berger, ein Biochemiker und strukturelle Biologe, gemeinsame Berufungen mit Berkeley Lab Physikalische Biosciences Division und der University of California Berkeley Department of Molecular and Cell Biology, und Nathan Thomsen, ein Student in seiner Arbeitsgruppe hält, haben eine kritische Aktion Shapshot eines gefangenen Enzym als Rho Transkriptionstermination Faktor bekannt. In Bakterien, bindet das Rho-Protein-Motor auf eine bestimmte Region der Boten-RNA und transloziert entlang der Kette, um selektiv zu kündigen Transkription an diskreten Punkten entlang des Genoms.

"Wir haben gezeigt, dass die Escherichia coli Rho Transkriptionstermination Faktor funktioniert wie ein Kreiskolbenmotor, genau wie die Motoren auf bestimmte Klassen von Propellerflugzeugen gefunden", sagt Berger. "Als der Motor dreht, durch die chemische Energie in ATP Nukleotide angeheizt, zieht es RNA-Stränge durch sie das Innere, eine Aktion, die Rho entlang RNA-Ketten gehen können. Interessanterweise ist der Dreh-Zündfolge des Motors, so dass die Rho-Protein kann nur in einer Richtung entlang der RNA-Kette gehen vorbelastet. "

Berger und Thomsen sind die Co-Autoren einer Veröffentlichung über die Ergebnisse dieser Forschung, die in der Fachzeitschrift Cell veröffentlicht wurde. Das Papier trägt den Titel: "Running in umgekehrter Richtung: die strukturelle Basis für die Translokation Polarität in hexameren Helikasen."

Der Rho-Faktor ist ein Mitglied der hexameren Helikase Superfamilie von Enzymen - ringförmige Proteine ​​aus sechs unabhängigen Untereinheiten oder aus Hexamerer Helikasen sind in allen Organismen vorkommen und sind in Ab-und bewegenden DNA-und RNA-Stränge in der Zelle beteiligt "Zylinder". . Es gibt zwei Unterfamilien der hexameren Helikase Enzyme: AAA + und RecA. Rho gehört zu den RecA-Familie, die häufigste ist in Bakterien. AAA +-Motoren werden überwiegend in Eukaryonten, einschließlich des Menschen, sowie einige menschliche Pathogene, wie zB die Papillomviren gefunden. Diese Motoren von einem gemeinsamen Vorfahren weit zurück in der Evolution abstammen, haben aber unterschiedliche Eigenschaften, vor allem sie entlang Nukleinsäure-Tracks gehen in entgegengesetzte Richtungen. Wissenschaftler haben wollte wissen, warum die einseitige Bewegung dieser Motoren unterscheidet, erklärt Berger.

"Wenn man, wie ein Enzym arbeitet verstehen, und vielleicht irgendwann zu entwickeln therapeutische Arzneimittel, das wird sozusagen das Arbeiten und Stoppen des Motors zu tun, seinen Job wollen, ist es zu wissen, was der Motor aussieht hilft", sagt er. "Wir sind die erste Gruppe, die Kristallstruktur eines RecA Klasse von Hexamer Helikase in einer Translokation Staat verpflichtet, sowohl die Nukleinsäure verfolgen und ATP zu bestimmen. Dabei haben wir zufällig gefangen der Motor in der Tat der Verfolgung entlang einer RNA-Kette. "

Berger und Thomsen gelöst die Struktur dieser Rho-Protein-Motor mit der Protein-Kristallographie Fähigkeiten von ALS Beamline 8.3.1. Die ALS ist eine Elektronen-Synchrotron entwickelt, um Elektronen auf Energien von fast zwei Milliarden Elektronenvolt (GeV) beschleunigen und konzentrieren sie in einem engen Strahl um einen Speicherring. Beams von UV-und Röntgen-Licht sind von dieser Elektronenstrahl durch die Verwendung von entweder Biegen, Wiggler oder Undulator magnetischen Geräten extrahiert. Diese Lichtstrahlen sind ein 100 Millionen Mal heller als die aus den besten Röntgenröhren. ALS Beamline 8.3.1 wird von einem supraleitenden Magneten verbiegen oder powered "Superbend", und hat experimentelle Einrichtungen, die sowohl Multiple-anomale Beugung (MAD) und monochromatisch Proteinkristallographie Fähigkeiten bieten.

Last Update: 6. October 2011 14:18

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