Site Sponsors
  • Oxford Instruments Nanoanalysis - X-Max Large Area Analytical EDS SDD
  • Strem Chemicals - Nanomaterials for R&D
  • Park Systems - Manufacturer of a complete range of AFM solutions
Posted in | Nanomedicine

De Onderzoekers Nemen Aanvankelijk Bekijken IonenKanalen in een ModelSysteem

Published on December 1, 2009 at 5:48 PM

Vóór één van uw spieren kan trillen, alvorens de gedachte die het vertellen om te buigen onderaan uw zenuw, een uiterst kleine sluisdeur van soort-geroepen kan rennen een ionen kanaal-must open in de oppervlakte van elke cel in deze organen om in de chemische signalen te laten die de cel aan actie aansporen. Nieuwe research* bij het Nationale Instituut van Normen en Technologie (NIST) heeft toegestane wetenschappers om ionenkanalen binnen het oppervlaktemembraan waar te nemen voor het eerst, potentieel aanbiedend inzicht voor toekomstige drugontwikkeling.

Een weergavetechniek die als neutronendiffractie wordt bekend, die samen met moleculaire simulaties wordt gebruikt, openbaarde dat het het voltage ontdekkende domein van een ionenkanaal (rode, gele en blauwe molecule op centrum) het celmembraan met twee lagen dat het (gele oppervlakten) omringt verstoort, veroorzakend het membraan om lichtjes te verdunnen. Krediet: NIST

Omdat zij als portiers voor berichten functioneren die onder zenuwcellen overgaan, zijn de ionenkanalen het doel van een gastheer van drugs die psychologische en neurologische kwesties behandelen. Maar omdat de proteïnen die de kanalen vormen moeilijk zijn waar te nemen, is verkrijgen van kennis van hun verrichting moeilijk gebleken. De Studies van de proteïnen zijn beperkt of droog tot of de molecules afzonderlijk en gekristalliseerd geweest om een idee van hun structuren te krijgen. Nu, heeft een multi-institutioneel team die op het Centrum van NIST voor het Onderzoek van het Neutron werken (NCNR) een glimp van de proteïnen in hun natuurlijk - voorkomende vorm en het in wisselwerking staan met het omringende celmembraan verstrekt.

De bevindingen, die enkel in de dagboekAard worden gemeld, verbeteren ons begrip van het bewegende gedeelte van het ionenkanaal dat aan voltageverschillen over het celmembraan, volgens teamleider Stephen White antwoordt. Terwijl het werk niet van praktisch medisch gebruik voor wat tijd kan zijn, zegt hij, is het een nuttige stap naar het begrip van hoe signalen reis-in het bijzonder onder neuronen.

„Alle mededelingen in het lichaam zijn elektro,“ zegt Wit, biophysicist bij de Universiteit van Californië, Irvine. De „motie van het leven hangt van ionenkanalen af die aan voltageverschillen antwoorden, zodat zij openen en op enkel het juiste ogenblik sluiten, die het gebruik van energie controleren. Zonder hen, zou niets in het lichaam.“ gebeuren

Door dit gedeelte van het ionenkanaal te onderzoeken, genoemd een voltage-ontdekkend domein, heeft het team de eerste glimp van de wetenschap verstrekt van hoe de vorm en de motie van een ionenkanaal het celmembraan beïnvloeden, dat de hulp beschermt en beurtelings de proteïnen stabiliseert die het kanaal vormen. Het Wit zegt het verdere onderzoek tot een volledig beeld van kon leiden hoe de ionenkanalen functioneren.

„Wij kunnen niet nog in detail zien hoe de poort opent en sluit, maar dat is ons uiteindelijk doel,“ het Wit zegt. „Wij hopen dat someday wij de motie van deze voltage-ontdekkende domeinen in hun staten zullen kunnen op en neer ontdekken.“

Het onderzoeksteam, dat gezamenlijk door Wit en Kenton Swartz van het Nationale Instituut van Neurologische Wanorde en Slag (NINDS) wordt geleid, omvat ook wetenschappers van de Universiteit van Missouri, het Nationale Instituut van het Misbruik en het Alcoholisme van de Alcohol en NCNR. De Financiering voor de studie werd verstrekt door de Nationale Stichting van de Wetenschap, het Nationale Instituut van Algemene Medische Wetenschappen en NINDS.

* D. Krepkiy, M. Mihailescu, J.A. Freites, E.V. Schow, D.L. Worcester, K. Gawrisch, D.J. Tobias, S.H. Wit en K. Swartz. Structuur en hydratie van membranen ingebed met voltage-ontdekkende domeinen. Aard, 462, blz. 473-479 (Nov. 26, 2009), doi: 10.1038/nature08542.

Last Update: 13. January 2012 11:53

Tell Us What You Think

Do you have a review, update or anything you would like to add to this news story?

Leave your feedback
Submit