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Posted in | Nanomedicine | Nanomaterials

Incremento Reflejado de los Científicos del Laboratorio de Berkeley de Superficies Minerales Proteína-Tachonadas

Published on December 15, 2009 at 7:01 PM

Los Científicos en la Fundición Molecular del Laboratorio Nacional de Lorenzo Berkeley tienen reflejado el incremento de superficies minerales proteína-tachonadas con la resolución sin precedente, proporcionando a una ojeada en los materiales estructurales dominantes dirigidos por los sistemas vivos. La técnica de alta resolución de las personas revela los mecanismos naturales empleados por las criaturas en el mar y en costa igualmente, y podría proporcionar a medios de observar y de navegar este incremento cristalino mientras que ocurre.

Modelos de los péptidos y de la estructura cristalina del monohidrato del oxalato del calcio en una imagen atómica del microscopio de la fuerza cerco durante el incremento cristalino. El borde inferior de esta imagen es cerca de 60 átomos a través. (Cortesía de Imagen de Jim DeYoreo, y. al)

Para millones de años, los organismos de algas a los seres humanos han utilizado el proceso del biomineralization-the de ordenar los minerales tales como carbonato de calcio en biológico sistema-a generan shelles, espinas dorsales, los huesos y otros materiales estructurales. Recientemente, los investigadores han comenzado a desenredar la estructura y la composición de estos biominerals. Sin Embargo, la comprensión de cómo las biomoléculas obran recíprocamente con los minerales para formar estas configuraciones complejas sigue siendo un reto formidable, pues requiere las capacidades de la resolución y de la rápido-proyección de imagen del molecular-nivel que no perturban ni alteran el ambiente local.

microscopia de la Atómico-Fuerza, que las colinas y las limas hoyas de la nanómetro-escala de los carriles a través del terreno de un cristal con una antena sostenida, son de uso frecuente estudiar superficies. Las desviaciones que una antena encuentra a través de un material se traducen a señales eléctricas después se utilizan para crear una imagen de la superficie. Sin Embargo, un ejercicio de equilibrio cuidadoso se requiere mantener la resolución proporcionada por una antena sostenida y la adaptabilidad necesaria para dejar las moléculas biológicas suaves imperturbadas. Ahora, los investigadores Moleculares de la Fundición han desarrollado una herramienta capaz de discernir los materiales biológicos delicados y las ondulaciones minuciosas en el superficie-todo rato de un cristal que miraban el proceso de la mineralización en presencia de las proteínas.

“Hemos encontrado una aproximación constantemente a las macromoléculas suaves de la imagen en una superficie cristalina dura con la resolución molecular, y la hemos hecho en la solución y en la temperatura ambiente, que es mucho más aplicable a los ambientes naturales,” dice a Jim DeYoreo, vicedirector de la Fundición Molecular, un Ministerio de los E.E.U.U. de Recurso Nacional del Utilizador de la Energía situado en el Laboratorio de Berkeley que proporciona el soporte a los investigadores del nanoscience en todo el mundo.

“Con estas antenas híbridas, podemos mirar literalmente biomoléculas obrar recíprocamente con una superficie cristalina mientras que el cristal crece un paso de progresión atómico al mismo tiempo. Nadie ha podido mirar este proceso con esta clase de resolución hasta ahora,” dice Raymond Friddle, escolar postdoctoral en el Laboratorio Nacional de Lorenzo Berkeley.

DeYoreo, Friddle, Tejedor de Matt de los co-autores y Rogelio Qiu (Laboratorio Nacional de Lorenzo Livermore), Bill Casey (Universidad de California, Davis) y Andrzej Wierzbicki (Universidad de Alabama Meridional), estos usados microscopio “híbrido” de la atómico-fuerza sonda para estudiar las acciones recíprocas entre un cristal creciente del monohidrato del oxalato del calcio, un presente mineral en piedras de riñón humanas, y los péptidos, las moléculas del polímero que realizan funciones metabólicas en células vivas. Estas antenas híbridas combinan agudeza y la adaptabilidad, que es crucial en lograr la velocidad y la resolución requeridas para vigilar el crecimiento cristalina con la dispersión mínima a los péptidos.

Las conclusión de las personas revelan un proceso complejo. En a positivo - la faceta cargada del monohidrato del oxalato del calcio, péptidos forma una película que actúe como un interruptor para girar el incremento cristalino con./desc. Sin Embargo, en de a faceta cargada negativo -, los péptidos empujan juntos en la superficie para crear los atados que lento o acelere el incremento cristalino.

“Nuestra demostración de los resultados los efectos de péptidos sobre un crecimiento cristalina es lejos más complicada que con moléculas más simples, pequeñas. Las dimensiones de una variable de péptidos en la solución tienden a fluctuar, y dependiendo de las condiciones, los procesos del complejo con las cuales los péptidos adhieren a las superficies permite que controlen el incremento cristalino como un conjunto de los “interruptores, reguladores y frenos”,” Friddle dice. “Pueden reducir o acelerar incremento, o aún lo cambian sostenidamente de conectado a lejos con los pequeños cambios en condiciones de la solución.”

Las personas proyectan utilizar su nueva aproximación para investigar la física fundamental de las superficies cristalinas en soluciones y para profundizar su comprensión de cómo obran recíprocamente las biomoléculas y los cristales. “Creemos que estos resultados descansarán el asiento para un mejor mando sobre cristales tecnológicos, aproximaciones biomimetic a la síntesis de los materiales, y las terapias potenciales para las patologías del duro-tejido,” DeYoreo agrega.

“La microscopia atómica de papel de la fuerza de Subnanometer de acciones recíprocas péptido-minerales conecta el agrupamiento y la competencia a la aceleración y a la catástrofe,” por Raymond Friddle, el Tejedor de Matt, Rogelio Qiu, Andrzej Wierzbicki, Guillermo H. Casey y James J. DeYoreo, aparece en Procedimientos de la National Academy Of Sciences Y está disponible en Procedimientos de la National Academy Of Sciences En línea.

Este trabajo en la Fundición Molecular fue utilizado por el Director, Oficina de la Ciencia, Oficina de las Ciencias Básicas de la Energía, División de Ciencia Material e Ingeniería, de la GAMA bajo Contrato No DE-AC02-05CH11231.

Last Update: 13. January 2012 08:43

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