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Accroissement Imagé de Scientifiques de Laboratoire de Berkeley des Surfaces Minérales Protéine-Cloutées

Published on December 15, 2009 at 7:01 PM

Les Scientifiques à la Fonderie Moléculaire de Laboratoire National de Lawrence Berkeley ont imagé l'accroissement des surfaces minérales protéine-cloutées avec la définition sans précédent, fournissant un aperçu dans les matériaux structurels principaux conçus par les systèmes vivants. La technique à haute résolution de l'équipe indique les mécanismes naturels utilisés par des créatures en mer et sur le rivage de même, et pourrait fournir des moyens d'observer et guider cette cristallogénèse pendant qu'elle se produit.

Modèles des peptides et de la structure cristalline du monohydrate d'oxalate de calcium sur une image atomique de microscope de force rassemblée pendant la cristallogénèse. Le rebord inférieur de cette image est environ 60 atomes à travers. (Accueil d'Image de JIM DeYoreo, et. Al)

Pour des millions d'années, les organismes des algues aux êtres humains ont utilisé le procédé de biomineralization-the de dispenser des minerais tels que le carbonate de calcium en biologique système-à produisent des shell, des colonnes vertébrales, des os et d'autres matériaux structurels. Récent, les chercheurs ont commencé à se démêler la structure et la composition de ces biominerals. Cependant, la compréhension comment les biomolécules agissent l'un sur l'autre avec des minerais pour former ces architectures complexes reste un défi formidable, car elle exige les capacités de définition et de rapide-représentation de niveau moléculaire qui ne touchent pas ou ne modifient pas à l'environnement local.

microscopie d'Atomique-Force, que les côtes et les vallées de nanomètre-échelle de pistes en travers du terrain d'un cristal avec une sonde tranchante, est employée souvent pour étudier des surfaces. Les fléchissements qu'une sonde rencontre en travers d'un matériau sont traduits en signes électriques puis employés pour produire une image de la surface. Cependant, tour d'adresse attentif est exigé pour mettre à jour la définition fournie par une sonde tranchante et la souplesse requise pour laisser les molécules biologiques molles imperturbées. Maintenant, les chercheurs Moléculaires de Fonderie ont développé un outil capable discerner les matériaux biologiques fragiles et les ondulations minutieuses surface-tout moment d'un cristal observant le procédé de minéralisation en présence des protéines.

« Nous avons trouvé un élan compatible aux macromolécules molles d'image sur une surface en cristal dure à la définition moléculaire, et nous l'avons faite en solution et à la température ambiante, qui s'applique beaucoup aux environnements naturels, » dit JIM DeYoreo, directeur adjoint de la Fonderie Moléculaire, une Installation Nationale d'Utilisateur de Département de l'Énergie des États-Unis située au Laboratoire de Berkeley qui fournit le support aux chercheurs de nanoscience autour du monde.

« Avec ces sondes hybrides, nous pouvons littéralement observer des biomolécules agir l'un sur l'autre avec une surface en cristal pendant que le cristal élève une phase atomique à la fois. Personne n'a pu observer ce procédé avec ce genre de définition jusqu'ici, » dit Raymond Friddle, un chercheur post-doctoral au Laboratoire National de Lawrence Berkeley.

DeYoreo, Friddle, Tisserand de Matt de co-auteurs et Roger Qiu (Laboratoire National de Lawrence Livermore), Bill Casey (Université de Californie, Davis) et Andrzej Wierzbicki (Université de l'Alabama Du Sud), des ces utilisés microscope « hybride » d'atomique-force sonde pour étudier les interactions entre un cristal croissant de monohydrate d'oxalate de calcium, un présent minéral dans les calculs rénaux humains, et les peptides, les molécules de polymère qui effectuent des fonctionnements métaboliques en cellules vivantes. Ces sondes hybrides combinent la netteté et la souplesse, qui est essentielle en réalisant la vitesse et la définition exigées pour surveiller l'élevage en cristal avec le bruit minimal aux peptides.

Les découvertes de l'équipe indiquent un procédé complexe. Sur a franchement - la facette chargée du monohydrate d'oxalate de calcium, peptides forment un film qui agit comme un contact de tourner la cristallogénèse mise en marche/arrêt. Cependant, sur d'a la facette chargée négativement -, les peptides bousculent ensemble sur la surface pour produire les batteries que lent ou accélérez la cristallogénèse.

« Notre exposition de résultats les effets des peptides sur un élevage en cristal sont bien plus compliquée qu'avec plus simple, petites molécules. Les formes des peptides tendent en solution à flotter, et selon les conditions, les procédés de composé par lesquelles des peptides collent aux surfaces leur permet de régler la cristallogénèse comme un ensemble de « contacts, commandes de puissance et freins, » Friddle dit. « Ils peuvent ralentir ou accélérer l'accroissement, ou même le commutent tranchant d'en circuit à hors circuit avec des états de petits changements en solution. »

L'équipe planification pour employer leur élan neuf pour vérifier la physique principale des surfaces en cristal dans les solutions et pour approfondir leur compréhension de la façon dont les biomolécules et les cristaux agissent l'un sur l'autre. « Nous croyons que ces résultats jetteront les fondements pour un meilleur contrôle des cristaux technologiques, élans biomimetic à la synthèse de matériaux, et des traitements potentiels pour des pathologies de dur-tissu, » DeYoreo ajoute.

« La microscopie atomique de papier de force de Subnanometer des interactions peptide-minérales lie le groupement et la concurrence à l'accélération et à la catastrophe, » par Raymond Friddle, le Tisserand de Matt, le Roger Qiu, l'Andrzej Wierzbicki, le William H. Casey et le James J. DeYoreo, semble dans les Démarches de l'Académie Nationale des Sciences et est disponible dans les Démarches de l'Académie Nationale des Sciences en ligne.

Ce travail à la Fonderie Moléculaire a été supporté par le Directeur, le Bureau de la Science, le Bureau des Sciences De base d'Énergie, Division du Scientifique et Technique de Matériaux, de la DAINE sous contrat Non DE-AC02-05CH11231.

Last Update: 13. January 2012 09:48

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