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Posted in | Nanomedicine | Nanomaterials

Crescita Imaged degli Scienziati del Laboratorio di Berkeley delle Superfici Minerali Proteina-Fissate

Published on December 15, 2009 at 7:01 PM

Gli Scienziati alla Fonderia Molecolare del Laboratorio Nazionale di Lawrence Berkeley hanno imaged la crescita delle superfici minerali proteina-fissate con risoluzione senza precedenti, fornente un'occhiata nei materiali strutturali chiave costruiti dai sistemi viventi. La tecnica ad alta definizione del gruppo rivela i meccanismi naturali impiegati egualmente dalle creature in mare e sulla riva e potrebbe fornire i mezzi per osservare e dirigere questa crescita dei cristalli mentre accade.

Modelli dei peptidi e del sistema cristallino del monoidrato dell'ossalato del calcio su un'immagine atomica del microscopio della forza raccolta durante la crescita dei cristalli. Il margine inferiore di questa immagine è circa 60 atomi attraverso. (Cortesia di Immagine di JIM DeYoreo et. Al)

Per milioni di anni, gli organismi dalle alghe agli esseri umani hanno usato il trattamento del biomineralization-the dell'organizzazione dei minerali quale il carbonato di calcio in biologico sistema-a generano gli shell, le spine dorsali, le ossa ed altri materiali strutturali. Recentemente, i ricercatori hanno cominciato a disfare la struttura e la composizione di questi biominerals. Tuttavia, capire come le biomolecole interagiscono con i minerali per formare queste architetture complesse rimane una sfida ardua, poichè richiede delle le capacità livelle molecolare della rapida-rappresentazione e di risoluzione che non disturbano o non alterano l'ambiente locale.

microscopia della Atomico-Forza, che le colline e le valli del nanometro-disgaggio delle piste attraverso il terreno di un cristallo con una sonda marcata, è usate spesso studiare le superfici. Le deformazioni che una sonda incontra attraverso un materiale sono tradotte in segnali elettrici quindi sono usate per creare un'immagine della superficie. Tuttavia, un gioco di destrezza attento è richiesto di mantenere la risoluzione fornita da una sonda marcata e la flessibilità stata necessaria per lasciare le molecole biologiche molli imperturbabili. Ora, i ricercatori Molecolari della Fonderia hanno sviluppato uno strumento capace di discernere i materiali biologici delicati e le ondulazioni minuscole su superficie-tutto attimo di un cristallo che guardano il trattamento di mineralizzazione in presenza delle proteine.

“Abbiamo trovato coerente un approccio alle macromolecole molli di immagine su una superficie di cristallo dura con risoluzione molecolare e la abbiamo fatta in soluzione ed alla temperatura ambiente, che è molto più applicabile agli ambienti naturali,„ dice JIM DeYoreo, vice direttore della Fonderia Molecolare, un Dipartimento Per L'Energia di Stati Uniti la Funzione Nazionale dell'Utente Situata al Laboratorio di Berkeley che fornisce il supporto ai ricercatori di nanoscience intorno al mondo.

“Con queste sonde ibride, possiamo guardare letteralmente le biomolecole interagire con una superficie di cristallo mentre il cristallo coltiva un punto atomico per volta. Nessuno ha potuto guardare questo trattamento con questo genere di risoluzione finora,„ dice Raymond Friddle, uno studioso post-dottorato al Laboratorio Nazionale di Lawrence Berkeley.

DeYoreo, Friddle, Tessitore di Matt dei co-author e Roger Qiu (Laboratorio Nazionale di Lawrence Livermore), Bill Casey (Università di California, Davis) e Andrzej Wierzbicki (Università di Alabama Del Sud), questi usati microscopio “ibrido„ della atomico-forza sonda per studiare le interazioni fra un cristallo crescente del monoidrato dell'ossalato del calcio, un presente minerale in calcoli renali umani ed i peptidi, molecole del polimero che espletano le funzioni metaboliche in celle viventi. Queste sonde ibride combinano la nitidezza e la flessibilità, che è cruciale nel raggiungimento la velocità e della risoluzione richieste per riflettere la crescita di cristallo con perturbazione minima ai peptidi.

I risultati del gruppo rivelano un trattamento complesso. Sulla a positivamente - la sfaccettatura fatta pagare del monoidrato dell'ossalato del calcio, peptidi forma una pellicola che agisce come un'opzione per girare la crescita dei cristalli inserita/disinserita. Tuttavia, di a sulla sfaccettatura fatta pagare negativamente -, i peptidi spingono insieme sulla superficie per creare i cluster che lento o acceleri la crescita dei cristalli.

“La Nostra manifestazione di risultati gli effetti dei peptidi su una crescita a cristallo è molto più complicata di con le molecole più semplici e piccole. Le forme dei peptidi in soluzione tendono ad oscillare e secondo le circostanze, i trattamenti del complesso con cui peptidi attaccano alle superfici li permette di gestire la crescita dei cristalli come un insieme “delle opzioni, comandi e freni„,„ Friddle dice. “Possono rallentare o accelerare la crescita, o persino la passano marcato da sopra a fuori con gli stati dei piccoli cambi in soluzione.„

Il gruppo pianificazione usare il loro nuovo approccio per studiare la fisica fondamentale delle superfici di cristallo nelle soluzioni e per approfondire la loro comprensione di come le biomolecole ed i cristalli interagiscono. “Crediamo che questi risultati gettino la base per migliore controllo sopra i cristalli tecnologici, approcci biomimetic alla sintesi dei materiali e terapie potenziali per le patologie del duro tessuto,„ DeYoreo aggiunge.

“La microscopia atomica di carta della forza di Subnanometer delle interazioni peptide-minerali collega il raggruppamento e la concorrenza ad accelerazione ed alla catastrofe,„ da Raymond Friddle, dal Tessitore di Matt, da Roger Qiu, da Andrzej Wierzbicki, da William H. Casey e da James J. DeYoreo, sembra negli Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze ed è disponibile negli Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze online.

Questo lavoro alla Fonderia Molecolare è stato supportato dal Direttore, l'Ufficio di Scienza, Ufficio delle Scienze Di Base di Energia, Divisione di Scienza dei Materiali ed Assistenza Tecnica, della DAINA sotto contratto No DE-AC02-05CH11231.

Last Update: 13. January 2012 09:55

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