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Posted in | Nanoanalysis

Berkeley-LaborWissenschaftler Decken Pfad zur Protein-Kristallisation auf

Published on September 22, 2010 at 8:47 PM

Indem sie einen kristallenen Umschlag um eine Zelle zusammenbauen, Oberflächeschicht (S-Schicht) dienen Proteine als der erste Punkt des Kontaktes zwischen Bakterien, extremophiles und anderen Baumustern Mikroben und ihre Umgebung.

Jetzt haben Wissenschaftler an der Molekularen Gießerei, ein nanoscience Leistungsmerkmal an Berkeley-Labor, Atomkraftmikroskopie zum Bild in der Istzeit verwendet, wie S-Schicht Proteine Kristalle in einer Zelle ähnlichen Umgebung bilden. Diese unmittelbare Beobachtung der Proteineinheit könnte versehen Forscher mit Einblick in, wie Mikroorganismen Antibiotika oder VerriegelungsKohlendioxyd in Mineralien abhalten.

(Vom links) haben Sungwook Chung, Seong-Ho Shin, James DeYoreo und Carolyn Bertozzi mit der Molekularen Gießerei Berkeley-Labors, Atomkraftmikroskopie verwendet, um zu studieren, wie bakterielle Oberflächeschicht Proteine Kristalle in einer Zelle ähnlichen Umgebung bilden. (Foto durch Roy Kaltschmidt, Berkeley-LaborÖffentliche Angelegenheiten).

„Viele Proteine selbst-bauen in in hohem Grade bestellte Zellen, die Organismen mit kritischen Funktionen, wie Zellbeitritt zu den Oberflächen, Transformation von CO2 in Mineralien, Ausbreitung der Krankheit und Medikamentenresistenz versehen,“ sagten James DeYoreo, Stellvertretender Direktor der Molekularen Gießerei zusammen. „Diese Arbeit ist die erste, zum einer direkten molekular-stufigen Ansicht der Einheitsbahn in vitro bereitzustellen. Sobald diese Kenntnisse auf Einheit in einer lebenden Anlage ausgedehnt werden können, führt möglicherweise sie zu Strategien für das Ausnützen oder die Störung diese Funktionen.“

Das Entwirren der Bahn für S-Schicht Entstehung erlaubt Wissenschaftlern, nachzuforschen, wie Bakterien oder andere Mikroben über Interaktionen mit ihrer Umgebung verhandeln. DeYoreo und Kollegen setzten die in-situatomkraft Mikroskopie-ein Fühlertechnik ein, die verwendet wurde, um die Oberfläche eines Kristalles in seiner natürlichen Einstellung mit Atom Präzision-zu Bewachung S-Schicht Proteinen zu studieren, zusammenbauen von der Lösung auf eine flache, biologische Membran, die ein Lipid bilayer genannt wurde. Anders Als klassisches Kristallwachstum in dem Atome in bestellte ` Startwerte für Zufallsgenerator' sich bilden und an Größe wachsen, das Team des S-Schicht Protein-Formulars auf den bilayers vor der Umwandlung in eine kristallene Zelle im Laufe des Protokolls gezeigt unstrukturierte Kleckse.

„Wir können diese Proteine von der Lösung wirklich sehen, die auf den Lipid bilayers haftet und anordnet, wo es spontan in viele Protein Kleckse-dann kondensieren, Protokoll später, wandeln sie in eine kristallene Zelle mit einem quadratischen Gitter von Tetrameren um,“ sagte Sungwook Chung, ein Personalwissenschaftler in der Körperlichen Biowissenschafts-Abteilung und Benutzer an der Molekularen Gießerei. „Dieses ist eine wichtige Entdeckung, da es unmittelbaren Beweis für eine Mehrstufeneinheitsbahn mit einer Zwischen-, formlosen Phase liefert, die sich bildet, bevor es sich faltet in eine zweidimensionale, kristallene Reihe.“

Gießereihabilitationsforscher Seong-Ho Shin, arbeitend mit Gießerei-Direktor Carolyn Bertozzi, sagt, dass verstehend, wie S-Schichten auf ihre Umgebung einwirken, helfen könnte in der Anerkennung, wie Organismen antibakteriellen Drogen widerstehen oder wie Mikroben Kohlendioxyd zu feste Karbonate machen. Unter den ersten, um nanostructures zu organisieren verwendet zu werden Proteinzellen, sind S-Schichten auch attraktive Gestellschablonenmaterialien für die wachsenden oder organisierenden nanowires oder die Quantumspunkte.

In einer Studie angespornt durch diese Arbeit, Gebrauchtgeräte- Formung Gießereipersonalwissenschaftler Steve Whitelam, zum von Kristallisationsbahnen von vorbildlichen S-Schicht Proteinen nachzuforschen. Da vorbildliche Proteine sich antreffen, hafteten möglicherweise sie zusammen in jedem möglichem Winkel, in dem sie (vermittelt durch unspezifische Interaktionen) zusammenstoßen, oder binden in der korrekten Orientierung, die benötigt wird, um einen Kristall zu bilden (vermittelt durch Richtungsinteraktionen).

Indem er diese Interaktionen einstellte, kennzeichnete Whitelam Parametereinfuhrüberwachungen, innerhalb deren unstrukturierte Kleckse von Proteinen vor Kristallisation sich bilden. Suchend durch Parameterplatz, fand er Formular der Kristalle häufig zuverlässig, wenn vorbildliche Proteine Richtungs- und unspezifisch zusammenwirkten, eher als durch Richtungsinteraktion allein. Was mehr ist, trifft möglicherweise er hinzufügt, diese Ergebnisse auf verschiedene Arten von Materialien zu.

„Viele biologischen und anorganischen Materialien bauen zusammen und kristallisieren durch Zwischenphasen, die häufig formlos sind,“ sagten Whitelam, der in der Theorie der Gießerei des Nanostructured-Material-Teildienstes ist. „Das Entwickeln eines molekularen Baumusters der Kristallisation in einer bestimmten Anlage hilft uns, Vorrichtungen der Kristallisation im Allgemeinen zu verstehen.“

Zwei Papiere, die über dieses betitelte, „Selbst-Katalysierte Wachstum der Forschung von S-Schichten über einen formlos-zu-kristallenen Übergang begrenzt ist berichten, indem sie Kinetik,“ (Chung, Shin, Bertozzi, DeYoreo) erscheinend in den Verfahren der National Academy Of Sciences Und „Regelung von Bahnen und der Erträge Proteinkristallisation durch die Wechselwirkung von unspezifischen und spezifischen Anziehungskräften falten,“ (Whitelam) erscheinend in den Körperlichen Zusammenfassungs-Schreiben, sind online an erhältlich (http://www.pnas.org/content/early/2010/09/01/1008280107) und (http://prl.aps.org/abstract/PRL/v105/i8/e088102)

Diese Arbeiten wurden an der Molekularen Gießerei durchgeführt und unterstützt durch das Büro der DAMHIRSCHKUH der Wissenschaft.

Last Update: 12. January 2012 02:25

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