Site Sponsors
  • Oxford Instruments Nanoanalysis - X-Max Large Area Analytical EDS SDD
  • Strem Chemicals - Nanomaterials for R&D
  • Park Systems - Manufacturer of a complete range of AFM solutions
Posted in | Nanoanalysis

Los Científicos del Laboratorio de Berkeley Revelan el Camino a la Cristalización de la Proteína

Published on September 22, 2010 at 8:47 PM

Ensamblando un envolvente cristalino alrededor de una célula, las proteínas de la superficie-capa (Asesino) sirven como la primera punta del contacto entre las bacterias, los extremophiles y otros tipos de microbios y de su ambiente.

Ahora, los científicos en la Fundición Molecular, un recurso del utilizador del nanoscience en el Laboratorio de Berkeley, han utilizado microscopia atómica de la fuerza a la imagen en tiempo real cómo las proteínas del Asesino forman cristales en a célula-como el ambiente. Esta observación directa del ensamblaje de la proteína podría proveer de investigadores discernimiento en cómo los microorganismos stave lejos los antibióticos o el dióxido de carbono del bloqueo en los minerales.

(De izquierda) Sungwook Chungkin, Seong-Ho Shin, James DeYoreo y Carolyn Bertozzi con la Fundición Molecular del Laboratorio de Berkeley, ha utilizado microscopia atómica de la fuerza para estudiar cómo las proteínas bacterianas de la superficie-capa forman cristales en a célula-como el ambiente. (Foto de Roy Kaltschmidt, Asuntos Oficiales del Laboratorio de Berkeley).

“Muchas proteínas uno mismo-ensamblan en las estructuras altamente pedidas que proveen de organismos funciones críticas, tales como adherencia de célula a las superficies, transformación del CO2 en los minerales, propagación de la enfermedad, y resistencia a los medicamentos,” dijeron a James DeYoreo, Vicedirector de la Fundición Molecular. “Este trabajo es el primer para proporcionar a una opinión directa del molecular-nivel del camino del ensamblaje in vitro. Una Vez Que este conocimiento se puede ampliar al ensamblaje en un sistema vivo, puede llevar a las estrategias para capitalizar en o interferir con estas funciones.”

Desenredar el camino para la formación del Asesino permite que los científicos investiguen cómo las bacterias u otros microbios negocian acciones recíprocas con su ambiente. DeYoreo y los colegas emplearon la técnica atómica in situ de la antena de la microscopia-uno de la fuerza usada para estudiar la superficie de un cristal en su configuración natural con atómico precisión-a Asesino de la vigilancia que las proteínas ensamblan de la solución sobre una membrana plana, biológica llamada un bilayer del lípido. A Diferencia del incremento cristalino clásico, en el cual los átomos forman en los gérmenes pedidos del `' y crecen de tamaño, las personas mostradas gotas no estructuradas del formulario de las proteínas del Asesino en los bilayers antes de transformar en una estructura cristalina a lo largo de minutos.

“Podemos ver real estas proteínas de la solución que adhiere y que arregla en los bilayers del lípido donde condensan espontáneamente en muchas gotas-entonces de la proteína, los minutos más adelante, transforman en una estructura cristalina con un cedazo cuadrado de tetrámeros,” dijo a Sungwook Chungkin, científico del estado mayor en la División Física de las Ciencia Biológicas y utilizador en la Fundición Molecular. “Esto es un descubrimiento importante pues da las pruebas directas de un camino gradual del ensamblaje con una fase intermedia, amorfa que forma antes de plegable en un arsenal bidimensional, cristalino.”

El investigador postdoctoral Seong-Ho Shin de la Fundición, trabajando con Director Carolyn Bertozzi de la Fundición, dice que entendiendo cómo los Asesinos obran recíprocamente con su ambiente podría ayudar en el reconocimiento de cómo los organismos resisten las drogas antibacterianas, o de cómo los microbios giran el dióxido de carbono en los carbonatos sólidos. Entre las primeras estructuras de la proteína que se utilizarán para ordenar nanostructures, los Asesinos son también materiales atractivos del modelo del andamio para los nanowires o los puntos crecientes o de ordenaciones del quantum.

En un estudio inspirado por este trabajo, el científico Steve Whitelam del estado mayor de la Fundición utilizó el modelado de ordenador para investigar caminos de la cristalización de las proteínas modelo del Asesino. Pues las proteínas modelo encuentran uno otro, puede ser que adhieran juntas a cualquier ángulo al cual choquen (mediado por acciones recíprocas no específicas), o atan en la orientación correcta necesaria para formar un cristal (mediado por acciones recíprocas direccionales).

Ajustando estas acciones recíprocas, Whitelam determinó los regímenes del parámetro dentro de los cuales las gotas no estructuradas de proteínas forman antes de la cristalización. Explorando a través de espacio de parámetro, él encontró el formulario de los cristales a menudo más seguro si obraron recíprocamente las proteínas modelo direccional y no específico, bastante que con la acción recíproca direccional solamente. Cuál es más, él agrega, estas conclusión puede aplicarse a diversas clases de materiales.

“Muchos materiales biológicos e inorgánicos ensamblan y cristalizan con las fases intermedias que son a menudo amorfas,” dijeron a Whitelam, que está en la Teoría de la Fundición del Recurso de los Materiales de Nanostructured. “Desarrollar un modelo molecular de la cristalización en un sistema determinado nos ayuda a entender mecanismos de la cristalización en general.”

Dos papeles que señalan este incremento titulado, “Uno mismo-Catalizado de la investigación de Asesinos vía una transición amorfo-a-cristalina limitada plegable la cinética,” (Chungkin, Shin, Bertozzi, DeYoreo) apareciendo en Procedimientos de la National Academy Of Sciences Y el “Mando de caminos y de rendimientos de cristalización de la proteína con la interacción de atracciones no específicas y específicas,” (Whitelam) apareciendo en Cartas Físicas de la Revista, son accesibles en línea en (http://www.pnas.org/content/early/2010/09/01/1008280107) y (http://prl.aps.org/abstract/PRL/v105/i8/e088102)

Estos trabajos fueron realizados en la Fundición Molecular y utilizados por la Oficina de la GAMA de la Ciencia.

Last Update: 12. January 2012 02:42

Tell Us What You Think

Do you have a review, update or anything you would like to add to this news story?

Leave your feedback
Submit