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Posted in | Nanoanalysis

Berkeley Lab scientifiques Reveal Path to cristallisation des protéines

Published on September 22, 2010 at 8:47 PM

En assemblant une enveloppe cristalline autour d'une cellule, la couche de surface (couche S) les protéines servent de premier point de contact entre les bactéries, les extrêmophiles et d'autres types de microbes et leur environnement.

Maintenant, les scientifiques de la Fonderie Moléculaire, une installation à usage nanosciences à Berkeley Lab , ont utilisé la microscopie à force atomique pour l'image en temps réel comment la couche S de protéines sous forme de cristaux dans un environnement comme des cellules. Cette observation directe de l'assemblage des protéines pourrait fournir aux chercheurs de mieux comprendre comment les micro-organismes conjurer antibiotiques ou de lock-dioxyde de carbone dans les minéraux.

(De gauche à droite) Sungwook Chung, Seong-Ho Shin, James et Carolyn Bertozzi DeYoreo avec Foundry moléculaire Berkeley Lab, ont utilisé la microscopie à force atomique pour étudier comment des bactéries de surface de la couche de protéines sous forme de cristaux dans un environnement comme des cellules. (Photo: Roy Kaltschmidt, Berkeley Lab Affaires publiques).

"Beaucoup de protéines s'auto-assembler en structures très ordonnées organismes qui fournissent des fonctions essentielles, telles que l'adhérence aux surfaces cellulaires, la transformation du CO2 en minéraux, la propagation de la maladie, et la résistance aux médicaments", a déclaré James DeYoreo, directeur adjoint de la Molecular Foundry. «Ce travail est le premier à fournir un lien direct au niveau moléculaire vue sur la voie d'assemblage in vitro. Une fois cette connaissance peut être étendue à l'assemblage dans un système vivant, elle peut conduire à des stratégies pour capitaliser sur ou interférer avec ces fonctions. "

Démêler la voie pour la formation de la couche S permet aux scientifiques d'étudier comment les bactéries ou autres microbes de négocier les interactions avec leur environnement. DeYoreo et ses collègues ont utilisé la microscopie in situ, une force atomique technique de la sonde utilisée pour étudier la surface d'un cristal dans son cadre naturel avec une précision atomique, de regarder la couche S protéines assembler à partir de solution sur un plat, la membrane biologique appelé une bicouche lipidique. Contrairement à la croissance des cristaux classique, dans lequel les atomes forment en ordonnée «semences» et de grandir en taille, l'équipe a montré de la couche S protéines forment des taches non structurées sur les bicouches avant de se transformer en une structure cristalline au cours des minutes.

"Nous pouvons voir ces protéines de la solution collage et disposer sur les bicouches lipidiques où ils spontanément se condenser en protéines de nombreuses taches-là, minutes plus tard, ils se transforment en une structure cristalline d'un réseau carré de tétramères», a déclaré Sungwook Chung, un personnel chercheur à la division physique des biosciences et de l'utilisateur à la Fonderie Moléculaire. "C'est une découverte importante car elle donne une preuve directe d'une voie d'assemblage multi-scène avec un intermédiaire, phase amorphe formant avant de plier en une à deux dimensions, réseau cristallin."

Fonderie chercheur post-doctoral Seong-Ho Shin, en travaillant avec Carolyn Bertozzi Fonderie directeur, dit comprendre la façon dont S-couches interagissent avec leur environnement pourrait aider à reconnaître comment les organismes résistent médicaments antibactériens, ou comment transformer des microbes de dioxyde de carbone en carbonates solides. Parmi les premières structures protéiques à être utilisés pour organiser des nanostructures, S-couches sont également attrayantes matériaux de modèle d'échafaudage pour la culture ou l'organisation de nanofils ou quantum dots.

Dans une étude inspirée par ce travail, Fonderie du personnel scientifique de Steve Whitelam utilisé la modélisation par ordinateur pour étudier les voies de cristallisation de modèle S-couche de protéines. Comme protéines modèles se rencontrent, ils pourraient rester ensemble à tout angle sous lequel ils entrent en collision (médiée par des interactions non spécifiques), ou se lier dans l'orientation correcte nécessaire pour former un cristal (médiée par des interactions directionnelle).

En ajustant ces interactions, Whitelam identifié les régimes de paramètres dans lequel les blobs non structurées des protéines forment avant la cristallisation. Recherche dans l'espace des paramètres, il a trouvé des cristaux se forment souvent de façon plus fiable si les protéines interagissent modèle directionnelle et non spécifique, plutôt que par l'interaction directionnelle seul. De plus, il ajoute, ces résultats peuvent s'appliquer à différents types de matériaux.

«Beaucoup de matériaux biologiques et inorganiques assembler et cristalliser par des phases intermédiaires qui sont souvent amorphes», a déclaré Whitelam, qui est en théorie la fonderie de l'installation des matériaux nanostructurés. «Développer un modèle moléculaire de la cristallisation dans un système particulier nous aide à comprendre les mécanismes de cristallisation en général."

Last Update: 14. October 2011 12:31

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