Posted in | Nanoanalysis

伯克利實驗室的科學家揭示蛋白質結晶的路徑

Published on September 22, 2010 at 8:47 PM

通過組裝一個細胞周圍的結晶信封,面層(S -層)的蛋白質作為之間的接觸細菌,極端和其他類型的微生物及其環境的第一點。

現在,科學家伯克利實驗室分子鑄造,在納米用戶設施,已經用原子力顯微鏡圖像實時如何S -層蛋白在細胞樣的環境下形成的晶體。這直接觀察蛋白質大會可以洞察如何微生物避開抗生素或鎖定礦物二氧化碳的研究人員提供。

(左起),成何善Sungwook湧,詹姆斯DeYoreo和卡羅琳 Bertozzi教授與伯克利實驗室分子鑄造,使用了原子力顯微鏡(AFM)研究如何細菌表面層的蛋白形成晶體在一個細胞樣的環境。 (照片由羅伊 Kaltschmidt,伯克利實驗室的公共事務)。

“許多蛋白質自組裝成高度有序的結構,提供關鍵功能,如細胞粘附到表面,二氧化碳轉化成礦物質,疾病的傳播,和耐藥性,生物,”詹姆斯說 DeYoreo副主任,分子鑄造。 “這項工作是第一次提供了直接的分子水平在體外的裝配途徑。一旦這方面的知識,生活在一個系統可以延長大會,它可能會導致資本或干擾這些功能的策略。“

揭開 S -層形成的途徑,允許科學家進行調查,細菌或其他微生物如何談判與環境的相互作用。 DeYoreo和同事在原位原子力顯微鏡,研究了晶體的表面的天然環境與探測技術採用原子精度觀看 S -層蛋白質從溶液中聚集到一個單位,稱為脂質雙層生物膜。不同於經典的晶體生長,其中的原子形成有序的“種子”,並擴大規模,研究小組發現,S -層蛋白形成之前改造成以上分鐘的過程中晶體結構的雙層非結構化斑點。

“事實上,我們可以看到解決方案堅持和安排上的脂質雙層,他們自發凝結成許多蛋白質,這些蛋白質的斑點,然後,幾分鐘後,他們轉變成一個正方晶格的四聚體的晶體結構,說:”Sungwook湧,一名工作人員科學家在體育生物科學部和用戶在分子鑄造。 “這是一個重要的發現,因為它使一個中間折疊成一個兩維晶體陣列之前,非晶形成階段與多階段的大會途徑的直接證據。”

鑄造博士後研究員成何善,與鑄造主任卡羅琳 Bertozzi教授的工作,說的S -層了解如何與環境互動,可以幫助認識生物體是如何抵禦抗菌藥物,或如何微生物二氧化碳轉化成固體碳酸鹽。是最早被用來組織納米結構的蛋白質結構,S -層也有吸引力的腳手架模板的納米線的生長或組織或量子點材料。

在這項工作的啟發一項研究中,鑄造工作人員的科學家史蒂夫Whitelam使用計算機建模,調查模型的S -層蛋白的結晶途徑。作為模型蛋白質遇到彼此,他們可能在任何角度,他們在碰撞(非特異性相互作用介導),或在需要形成一個晶體定向相互作用介導正確的方向綁定粘在一起。

通過調整這些相互作用,Whitelam確定參數的制度,在其中非結構化蛋白斑點的形式之前結晶。通過參數空間的搜索,他發現晶體往往形成更可靠的模型蛋白質相互作用的定向和非特異性,而不是僅通過定向互動。更重要的是,他補充說,這些研究結果可能適用於各種物料。

“許多生物和無機材料的組裝和通過中間階段往往是無定形結晶,Whitelam說,誰在鑄造的納米結構材料的設施理論。” “發展的結晶,在一個特定的系統的分子模型,有助於​​我們了解一般結晶的機制。”

兩個報告這項研究的論文題為“通過有限的一種無定形結晶的過渡折疊動力學自催化生長的S -層”(湧,善,Bertozzi教授,DeYoreo)的國家科學院會議錄“中和”通過非特異性和​​具體的景點,“出現在”物理評論快報“(Whitelam),相互作用的途徑和蛋白質結晶的產量控制,可在網上(http://www.pnas.org/content/early/2010/09/ 01/1008280107)和(http://prl.aps.org/abstract/PRL/v105/i8/e088102)

這些作品均是在分子鑄造和美國能源部科學辦公室的支持。

Last Update: 4. October 2011 22:01

Tell Us What You Think

Do you have a review, update or anything you would like to add to this news story?

Leave your feedback
Submit