Posted in | Bionanotechnology

Los Resultados del Estudio Proporcionan a las Guías De Consulta para los Esfuerzos Futuros y Nanosynthesis de Biomimicry

Published on November 1, 2012 at 8:11 AM

El Laboratorio de Berkeley que encuentra que los conos del plegamiento de proteína también se aplican al uno mismo-ensamblaje debe beneficiar a biomimicry y a nanosynthesis

El micrográfo del AFM de los 2.os Asesinos ensambló en demostraciones de la mica dos diversos caminos la cristalización, una en el cual los domans son 2-3 nanómetros más altos (los círculos blancos). Las diferencias de la Altura, medidas a lo largo de la línea negra punteada, eran el resultado de la interceptación cinética. (Imagen de la Fundición Molecular)

Las Proteínas pueden uno mismo-ensamblar en una amplia gama de estructuras altamente pedidas que ofrezcan un arsenal diverso de propiedades. A Través - innovación tecnológica inspirada por naturaleza - de seres humanos biomimicry espere emular a las proteínas y producir nuestra propia versión de moléculas uno mismo-que ensamblan. Un clave a lograr esto está entendiendo cómo el proteína-plegable - un proceso crítico al formulario y a la función de una proteína - es extendido de las proteínas individuales a los ensamblajes complejos.

Los Investigadores con el Ministerio de los E.E.U.U. de (DOE) Laboratorio Nacional de Lorenzo Berkeley de la Energía (Laboratorio de Berkeley) ahora han mostrado que un concepto validado extensamente como descripción del plegamiento de una única proteína individual es también aplicable al uno mismo-ensamblaje de proteínas múltiples. Sus conclusión proporcionan a las guías de consulta importantes para los esfuerzos biomimicry futuros, determinado para la fabricación del dispositivo y la síntesis del nanoscale.

“Hemos hecho las primeras observaciones directas que el concepto de un cono plegable con los desvíos de energía cinética para las proteínas individuales se puede aplicar igualmente al ensamblaje de las estructuras pedidas de la proteína,” decimos a Jim DeYoreo, científico con la Fundición Molecular, un centro del nanoscience de la GAMA en el Laboratorio de Berkeley, que llevó esta investigación junto con el químico Carolyn Bertozzi del Laboratorio de Berkeley. “Nuestros resultados nos informan que ese los esfuerzos de descubrir y de codificar las reglas del diseño para el uno mismo-ensamblaje de sistemas moleculares complejos tendrán que tener en cuenta el impacto de los desvíos cinéticos asociados a transformaciones conformacionales.”

DeYoreo y Bertozzi son los autores correspondientes de un papel publicado por los Procedimientos de la National Academy Of Sciences (PNAS) que señalaron esta investigación. El papel se titula “observación Directa de los desvíos cinéticos asociados a las transformaciones estructurales que llevan a los caminos múltiples del ensamblaje del Asesino.” Co-Siendo autor del papel eran Seong-Ho Shin, Sungwook Chungkin, Babak Sanii y Luis Comolli.

Las Proteínas son esencialmente nanomachines biomoleculares capaces de realizar tareas numerosas debido a su capacidad de plegable en una multitud de dimensiones de una variable y de formularios. Cuando las proteínas individuales uno mismo-ensamblan en las estructuras pedidas el conjunto resultante adopta a menudo las conformaciones que son muy distintas de las de los componentes individuales.

“Por ejemplo, las matrices del colágeno, que constituyen los andamios orgánicos de huesos y de dientes, se construyen de las hélices triples de los monómeros individuales del colágeno,” DeYoreo dice. “Estas hélices ensamblarán más lejos en las fibrillas torcidas altamente ordenadas que exhiben una simetría del pseudohexagonal.”

El concepto plegable del cono explica el plegamiento de proteína individual en base de cambios conformacionales para alcanzar un estado de la energía libre mínima. Una proteína revelada comienza en un estado de la alta energía libre que hace su conformación inestable. Inicialmente, hay varias conformaciones tridimensionales posibles que reducirían esta energía libre. Sin Embargo, como la proteína comienza a plegable, la energía libre comienza a caer y el número de conformaciones posibles comienza a disminuir como el ancho que encoge de un cono. La parte inferior del cono se alcanza cuando se disminuye la energía libre y hay solamente una conformación disponible. Como las caídas de la energía libre, sin embargo, puede haber los desvíos cinéticos a lo largo del camino que pueden parar el proceso plegable y sujetar la proteína en conformaciones parcialmente plegables, conocido como glóbulos fundidos e intermedios plegables, por periodos de tiempo extendidos. Estos estados conformacionales atrapados serán transformados Eventual en una conformación estable pero la dimensión de una variable y el formulario de esa conformación final es influenciada por los desvíos cinéticos.

“En un cono del plegamiento de proteína, las paredes del cono se suponen para no ser lisas y los topetones y las limas hoyas resultantes definen desvíos cinéticos,” DeYoreo dice. “Este retrato físico de plegable se ha explorado en un cierto detalle en el único nivel de la molécula, pero no se ha considerado para el uno mismo-ensamblaje de la proteína en configuraciones extendidas aunque las transformaciones conformacionales son partes integrantes del proceso del uno mismo-ensamblaje.”

DeYoreo, Bertozzi y sus colegas tomaron medidas para corregir este déficit del conocimiento estudiando las proteínas de la superficie-capa (Asesino) que uno mismo-ensamblan en una membrana cristalina alrededor de las células de bacterias y de Archaea. Esta membrana exterior sirve como la primera punta del contacto entre el microbio y su ambiente y es dominante a la capacidad del microbio de sobrevivir. Usando Microscopia Atómica in situ de la Fuerza (AFM), los investigadores reflejados en tiempo real y en la interceptación cinética nivelada molecular durante el 2.o uno mismo-ensamblaje de las estructuras de la proteína del Asesino en la mica alisan.

“Observamos que el uno mismo-ensamblaje de los carriles de las proteínas del Asesino a lo largo de dos diversos caminos, uno que lleva directamente al estado final, pedido de poca energía, y a otro llevar a un desvío cinético ocupado por un estado transitorio de larga duración que es más desordenado,” DeYoreo dice. “Aunque cualquier estado es fácilmente accesible durante la nucleación cristalina, si el sistema cae en el estado de alta energía, el escape al estado final, de poca energía se impide fuertemente en la temperatura ambiente. Esto demuestra la importancia de desvíos cinéticos en la determinación del camino de la cristalización del Asesino y sugiere que el concepto de conos plegables es igualmente válido para el uno mismo-ensamblaje de las estructuras extendidas de la proteína.”

Fuente: http://www.lbl.gov

Last Update: 1. November 2012 08:57

Tell Us What You Think

Do you have a review, update or anything you would like to add to this news story?

Leave your feedback
Submit