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Posted in | Bionanotechnology

Les Résultats d'Étude Fournissent des Recommandations pour de Futurs Efforts et Nanosynthesis de Biomimicry

Published on November 1, 2012 at 8:11 AM

Le Laboratoire de Berkeley constatant que les entonnoirs de repliement des protéines s'appliquent également à en kit devrait bénéficier biomimicry et le nanosynthesis

Le micrographe d'AFM des 2D Tueurs a assemblé sur des expositions de mica deux voies différentes à la cristallisation, une dans laquelle les domans sont 2 ou 3 nanomètres plus grands (les cercles blancs). Les différences de Hauteur, mesurées suivant la ligne noire pointillée, étaient le résultat du piégeage cinétique. (Image de Fonderie Moléculaire)

Les Protéines peuvent auto-assembler dans un large éventail de structures fortement commandées qui comportent un divers choix de propriétés. Par - innovation technologique inspirée par nature - les êtres humains biomimicry espérez émuler des protéines et produire notre propre version des molécules auto-assemblantes. Une clé à accomplir ceci comprend comment protéine-se plier - un procédé critique à la forme et au fonctionnement d'une protéine - est étendu de différentes protéines aux assemblages complexes.

Les Chercheurs avec le Ministère De L'énergie des États-Unis (DOE) le Laboratoire National de Lawrence Berkeley (Laboratoire de Berkeley) ont maintenant prouvé qu'un concept largement reçu en tant que description du pliage d'une protéine individuelle unique s'applique également à l'en kit des protéines multiples. Leurs découvertes fournissent les recommandations importantes pour de futurs efforts biomimicry, en particulier pour la fabrication de dispositif et la synthèse de nanoscale.

« Nous avons effectué les premières observations directes que le concept d'un entonnoir se pliant avec des déroutements d'énergie cinétique pour différentes protéines peut être également appliqué à l'assemblage des structures des protéines commandées, » dit JIM DeYoreo, un scientifique avec la Fonderie Moléculaire, un centre de nanoscience de DAINE au Laboratoire de Berkeley, qui a abouti cette recherche avec le pharmacien Carolyn Bertozzi de Laboratoire de Berkeley. « Nos résultats nous indiquent que cette les efforts pour découvrir et codifier les règles de design pour l'en kit des systèmes moléculaires complexes devront tenir compte de l'incidence des déroutements cinétiques associés avec des transformations conformationnelles. »

DeYoreo et Bertozzi sont les auteurs correspondants d'un document publié par les Démarches de l'Académie Nationale des Sciences (PNAS) qui a enregistré cette recherche. Le papier est intitulé « observation Directe des déroutements cinétiques associés avec des transformations structurelles menant aux multiples voies d'assemblage de Tueur. » Co-Écrivant le papier étaient Seong-Ho Shin, Sungwook Chung, Babak Sanii et Luis Comolli.

Les Protéines sont essentiellement des nanomachines biomoléculaires capables d'effectuer de nombreuses tâches à cause de leur capacité de se plier dans une multitude de formes et de formes. Quand les différentes protéines auto-assemblent dans les structures commandées l'ensemble donnant droit adopte souvent les conformations qui sont tout à fait distinctes de ceux des différents composants.

« Par exemple, des modifications de collagène, qui constituent les échafaudages organiques des os et des dents, sont construites des hélix triples de différents monomères de collagène, » DeYoreo dit. « Ces hélix se réuniront davantage dans les fibrilles déformées fortement dispensées qui montrent une symétrie de pseudohexagonal. »

Le concept se pliant d'entonnoir explique le repliement des protéines individuel sur la base des modifications conformationnelles pour atteindre une condition d'énergie libre minimale. Une protéine dévoilée commence dans une condition de l'énergie libre élevée qui rend sa conformation instable. Au Commencement, il y a un certain nombre de conformations en trois dimensions possibles qui réduiraient cette énergie libre. Cependant, pendant que la protéine commence à se plier, l'énergie libre commence à chuter et le nombre de conformations possibles commence à diminuer comme la largeur craintive d'un entonnoir. Le bas de l'entonnoir est atteint quand de l'énergie libre est réduite à un minimum et il y a seulement une conformation disponible. Comme gouttes d'énergie libre, cependant, il peut y avoir des déroutements cinétiques le long de la route qui peuvent arrêter le procédé se pliant et retenir la protéine dans des conformations partiellement pliées, connu en tant que les globules fondus et clichés intermédiaires se pliants, pendant des laps de temps étendus. Éventuellement ces conditions conformationnelles enfermées seront transformées dans une conformation stable mais la forme et former de cette conformation finale est influencée par les déroutements cinétiques.

« Dans un entonnoir de repliement des protéines, les parois d'entonnoir sont présumées pour ne pas être lisses et les mémoires annexes et les vallées donnantes droit définissent les déroutements cinétiques, » DeYoreo dit. « Cette illustration matérielle de se plier a été explorée de manière assez détaillée au niveau unique de molécule, mais pas considérée pour la protéine en kit dans des architectures étendues quoique les transformations conformationnelles fassent partie et colis du procédé en kit. »

DeYoreo, Bertozzi et leurs collègues ont pris des mesures pour rectifier ce déficit de la connaissance en étudiant les protéines de surface-couche (Tueur) qui auto-assemblent dans une membrane cristalline autour des cellules des bactéries et des Archéobactéries. Cette membrane externe sert du premier point de contact entre le microbe et son environnement et est principale à la capacité du microbe de survivre. Utilisant la Microscopie Atomique in situ de Force (AFM), les chercheurs imagés en temps réel et au piégeage cinétique de niveau moléculaire pendant le 2D en kit des structures des protéines de Tueur sur le mica apprête.

« Nous avons observé cela en kit des pistes de protéines de Tueur le long de deux voies différentes, on menant directement à la condition finale et commandée à énergie réduite, et autre mener à un déroutement cinétique occupé par un état transitoire longévital qui est plus désordonné, » DeYoreo dit. « Bien Que l'un ou l'autre de condition est facilement accessible pendant la nucléation en cristal, si le système tombe dans la condition de grande énergie, l'évasion à la condition finale et à énergie réduite est fortement entravée à la température ambiante. Ceci explique l'importance des déroutements cinétiques en déterminant la voie de la cristallisation de Tueur et suggère que le concept des entonnoirs se pliants soit également admissible pour en kit des structures des protéines étendues. »

Source : http://www.lbl.gov

Last Update: 1. November 2012 08:54

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