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Posted in | Bionanotechnology

I Risultati di Studio Forniscono le Linee guida per gli Sforzi Futuri e Nanosynthesis di Biomimicry

Published on November 1, 2012 at 8:11 AM

Il Laboratorio di Berkeley che trova che gli imbuti della folding proteico egualmente si applicano ad auto-assembly dovrebbe avvantaggiare biomimicry e il nanosynthesis

Il micrografo del AFM dei 2D S-Livelli ha montato sulle manifestazioni della mica due vie differenti a cristallizzazione, una in cui i domans sono 2-3 nanometri più alti (cerchi bianchi). Le differenze di Altezza, misurate seguendo la riga nera punteggiata, erano il risultato di intrappolamento cinetico. (Immagine dalla Fonderia Molecolare)

Le Proteine possono auto-montare in una vasta gamma di strutture altamente ordinate che caratterizzano una diversa schiera dei beni. Attraverso - innovazione tecnologica ispirata di natura - gli esseri umani biomimicry speri di emulare le proteine e produrre la nostra propria versione delle molecole dimontaggio. Un tasto a compire questo sta capendo come la folding proteico - un trattamento critico al modulo ed alla funzione di una proteina - è estesa dalle diverse proteine agli assembly complessi.

I Ricercatori con il Dipartimento Per L'Energia di Stati Uniti (DOE) il Laboratorio Nazionale del Lawrence Berkeley (Laboratorio di Berkeley) ora hanno indicato che un concetto ampiamente accettato come descrizione della piegatura di singola proteina determinata è egualmente applicabile all'auto-assembly delle proteine multiple. I Loro risultati forniscono le linee guida importanti per gli sforzi biomimicry futuri, specialmente per montaggio dell'unità e la sintesi del nanoscale.

“Abbiamo fatto le prime osservazioni dirette che il concetto di un imbuto d'profilatura con le trappole di energia cinetica per le diverse proteine può applicarsi ugualmente al montaggio delle strutture ordinate della proteina,„ diciamo JIM DeYoreo, uno scienziato con la Fonderia Molecolare, un centro di nanoscience della DAINA al Laboratorio di Berkeley, che piombo questa ricerca con il chimico Carolyn Bertozzi del Laboratorio di Berkeley. “I Nostri risultati ci dicono che quel gli sforzi per scoprire e codificare le norme di progettazione per l'auto-assembly dei sistemi molecolari complessi dovranno considerare l'impatto delle trappole cinetiche connesse con le trasformazioni conformazionali.„

DeYoreo e Bertozzi sono gli autori corrispondenti di un documento pubblicato tramite gli Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze (PNAS) che ha riferito questa ricerca. Il documento è intitolato “osservazione Diretta delle trappole cinetiche connesse con le trasformazioni strutturali che piombo alle vie multiple dell'assembly del S-Livello.„ Co-Creando il documento erano Shin Seong-Noioso, Sungwook Chung, Babak Sanii e Luis Comolli.

Le Proteine sono essenzialmente nanomachines biomolecolari capaci dell'esecuzione delle mansioni numerose a causa della loro capacità di profilatura in un gran numero di forme e di moduli. Quando le diverse proteine auto-montano nelle strutture ordinate l'insieme risultante adotta spesso le conformazioni che sono abbastanza distinte da quelle di diverse componenti.

“Per esempio, le matrici del collageno, che costituiscono le impalcature organiche delle ossa e dei denti, sono costruite dalle eliche triple di diversi monomeri del collageno,„ DeYoreo dice. “Queste eliche più ulteriormente monteranno nelle fibrille torte altamente organizzate che esibiscono una simmetria di pseudohexagonal.„

Il concetto d'profilatura dell'imbuto spiega la folding proteico determinata in base ai cambiamenti conformazionali per raggiungere uno stato di energia libera minima. Una proteina spiegata comincia fuori in uno stato di alta energia libera che rende la sua conformazione instabile. Inizialmente, ci sono una serie di conformazioni tridimensionali possibili che diminuirebbero questa energia libera. Tuttavia, come la proteina inizia ad profilatura, l'energia libera comincia a cadere ed il numero delle conformazioni possibili comincia a diminuire come la larghezza restringente di un imbuto. Il fondo dell'imbuto è raggiunto quando l'energia libera è minimizzata e c'è soltanto una conformazione disponibile. Come i cali di energia libera, tuttavia, ci possono essere trappole cinetiche lungo la strada che può fermare il trattamento di piegatura e tenere la proteina nelle conformazioni parzialmente profilatura, conosciute come i globuli ed i composti intermedi fusi di piegatura, per i periodi estesi. Finalmente questi stati conformazionali bloccati saranno trasformati in una conformazione stabile ma la forma ed il modulo di quella conformazione definitiva è influenzata dalle trappole cinetiche.

“In un imbuto della folding proteico, le pareti dell'imbuto sono presunte per non essere liscie e gli urti e le valli risultanti definiscono le trappole cinetiche,„ DeYoreo dice. “Questa maschera fisica di profilatura è stata esplorata in dettaglio certo al singolo livello della molecola, ma non è stata considerata per l'auto-assembly della proteina nelle architetture estese anche se le trasformazioni conformazionali sono parte integrante del trattamento dell'auto-assembly.„

DeYoreo, Bertozzi ed i loro colleghi hanno intrapreso le azione per correggere questo deficit di conoscenza studiando le proteine dello strato superficiale (S-Livello) che auto-montano in una membrana cristallina intorno agli unicellulari dei batteri e di Archaea. Questa membrana esterna servisce da primo punto di contatto fra il microbo ed il suo ambiente ed è chiave alla capacità del microbo di sopravvivere a. Facendo Uso di Microscopia Atomica in situ della Forza (AFM), i ricercatori imaged in tempo reale ed all'intrappolamento cinetico livellato molecolare durante il 2D auto-assembly delle strutture della proteina del S-Livello su mica affiora.

“Abbiamo osservato che auto-assembly delle piste delle proteine del S-Livello lungo due vie differenti, uno che piombo direttamente allo stato definitivo e ordinato a bassa energia ed all'altro piombo ad una trappola cinetica occupata da un stato di transizione longevo che è più disordinato,„ DeYoreo dice. “Sebbene qualsiasi stato sia facilmente accessibile durante la nucleazione di cristallo, se il sistema cade nello stato ad alta energia, la fuga allo stato definitivo e a bassa energia è impedita forte alla temperatura ambiente. Ciò dimostra l'importanza delle trappole cinetiche nella determinazione della via di cristallizzazione del S-Livello e suggerisce che il concetto degli imbuti d'profilatura sia ugualmente valido per auto-assembly delle strutture estese della proteina.„

Sorgente: http://www.lbl.gov

Last Update: 1. November 2012 08:55

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