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研究者はアミロイドの原繊維を調査するのに原子力の顕微鏡検査を使用します

Published on November 14, 2012 at 7:20 AM

ETH Zürich、 EPF ローザンヌと Fribourg の大学の研究者は糸状蛋白質が構造のようなリボンにどのようにアセンブルするか記述する基本的な汎用メカニズム、いわゆるアミロイドの原繊維を立証しました。 実験および理論を結合して、変化させたミルク蛋白質が 5 つまでのフィラメントで構成される構造のようなリボンにどのようにアセンブルするか説明できます。 これらの調査結果はこれらの蛋白質のアセンブリで意外にも新しいライトを照らしています。

糸状蛋白質

原子力の顕微鏡は沈殿する表面を十字に交差する白く適用範囲が広い棒としてスクリーンで少数をナノメーターおよび少数のマイクロメートルの長いファイバー厚く描写します。 それらが複雑なリボンそっくりのツイストファイバーに自己アセンブルしてもいいこれらの蛋白質のうその非常に独特な特性実際は。

ETH Zürich、 EPF ローザンヌおよび Fribourg の大学の研究者はファイバーの原子力の顕微鏡検査の画像を撮り、ポリマー物理学および理論的な模倣からの概念を使用して分析するために団結しました。 専門知識のこの組合せに鉛が一組のより厚くにフィラメント支配する一般ルールを提案するそれらおよびファイバーのようなツイストリボンのアセンブリをあります。 結果は学術雑誌」性質ナノテクノロジー 「のの最新号で出版されます。 「私達が提案するモデル予言で非常に精密 「はで、 Raffaele Mezzenga を ETH Zürich の食糧そして柔らかい物質科学の教授言います。 「今までそのような厳密がなかったし、アミロイドのファイバーの形成のための汎用モデルは」 EPF ローザンヌで、ギオバンニ Dietler を生きている問題の物理学の教授続けます。

実験によってベールを取られたように研究者驚くアミロイドのファイバーの構造。 単一蛋白質は長いフィラメントを構築し、リボンそっくりのツイストファイバーを形作るために続いてフィラメントは隣り合わせにアセンブルします。

Mezzenga はリボンそっくりの構造がファイバーのブロックによって運ばれる強い料金の論理の結果であることを説明します。 実際は、単一蛋白質は詰まるためにそれらおよびリボンの構造を防ぐ強い相互拒絶がこの拒絶を限定するために割り当てる唯一のものであることを感じます。 現在現在のモデルの 1 抜けた情報は、初めに蛋白質のフィラメント間のアセンブリを運転するブロック間の短距離魅力の厳密な性質です。 科学者はフィラメントに沿う短距離魅力のもとである疎水性文字の料金なしの領域があることを同意します (水をはじく)。 そう魅力的ありますおよび冷淡な相互作用および結果間にバランスがツイスト構造のようなリボンはあります。

自己編成蛋白質は生きている問題で共通であり、血凝固の大きい総計に例えばあります。 蛋白質のように球形使用され、泡立つエージェントゼリー状になる生体外の乳化剤として食品工業でそれらは構造のようなアミロイドを形作ります。 これらの後のファイバーに織る食糧のために好ましい特性 (伸縮性、容解性、等) がまたは特別な構造を作り出すためにあります。 Mezzenga および彼の同僚が調査するミルク蛋白質のベータlactoglubulin は球形始めにあり、酸の環境と一緒に伴われる熱処理によって糸状の構造に集約します。 従ってベータラクトグロブリンは食品工業のためにミルク血清の重要なコンポーネントおよび非常に関連しています。

この食糧蛋白質の科学者が得る知識は可能性としては医学に寄与できます。 実際はアミロイドそっくりのファイバーは Alzheimer またはクロイツフェルト・ヤコブ病のような neurodegenerative 病気によって、影響される人間で現われます。 これらの人間のファイバーはから、が作られています非常に異なった蛋白質を、またリボンそっくりであり、長い総計へのツイストそしてアセンブリ強い精査の下に現在あります。 チームが提案したモデルはまた説の病気の起源そして開発の理解を助けることができます。

ソース: http://actu.epfl.ch/

Last Update: 14. November 2012 08:51

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