De Onderzoekers Gebruiken de AtoomMicroscopie van de Kracht aan Amyloid van de Studie Fibrillen

Published on November 14, 2012 at 7:20 AM

De Onderzoekers bij ETH Zürich, EPF Lausanne en bij de Universiteit van Fribourg hebben van een fundamenteel algemeen mechanisme beschrijvend blijk gegeven hoe de draderige proteïnen in lint zoals structuren, de zogenaamde Amyloid fibrillen assembleren. Combinerend experimenten en theorie, konden zij verklaren hoe de gedenatureerde melkproteïnen in lint zoals structuren assembleren die uit zelfs vijf gloeidraden worden samengesteld. Deze bevindingen zijn glanzend een verrassend nieuw licht bij de assemblage van deze proteïnen.

Draderige proteïnen

De AtoomMicroscoop van de Kracht schildert op het zijn scherm dik weinig nanometer en weinig micrometer lange vezels af als witte flexibele stokken, die de oppervlakte doorkruisen waarop zij worden gedeponeerd. Het zeer eigenaardige bezit van deze proteïnen ligt in feite dat zij zelf in complexe ribbon-like verdraaide vezels kunnen assembleren.

De Onderzoekers bij ETH Zürich, EPF Lausanne en Universiteit van Fribourg hebben teamed omhoog om de Atoombeelden van de Microscopie van de Kracht van de vezels te nemen en hen te analyseren die concepten van polymeerfysica en theoretische modellering hanteren. Deze combinatie van deskundigheid heeft lood hen om een reeks algemene regels voor te stellen die de assemblage van gloeidraden reglementeren in dikker en verdraaid lint zoals vezels. Hun resultaten worden gepubliceerd in de huidige kwestie van het wetenschappelijke dagboek de“ Nanotechnologie van de Aard „. Het „model dat wij voorstellen is uiterst nauwkeurig in zijn voorspellingen „, zegt Raffaele Mezzenga, Professor van Voedsel en de Zachte Wetenschappen van Materialen bij ETH Zürich. „Tot nu toe er was geen dergelijk nauwkeurig en algemeen model voor de vorming van Amyloid vezels“, voortzet Giovanni Dietler, Professor van Fysica van het Leven Kwestie, bij EPF Lausanne.

De structuur van de Amyloid vezels aangezien het door de experimenten werd onthuld, verraste de onderzoekers. De Enige proteïnen bouwen de lange gloeidraden en later assembleren de gloeidraden zij aan zij om de ribbon-like verdraaide vezels te vormen.

Mezzenga verklaart dat de ribbon-like structuur het logicagevolg van de sterke last die door de bouwstenen van de vezels wordt gedragen is. In feite, de enige proteïnen een sterke wederzijdse weerzin die in te pakken hen verhinderen voelen en de lintstructuur is enige die toelaat om deze weerzin te beperken. Weldra is één ontbrekende informatie in het huidige model, de nauwkeurige aard van de aantrekkelijkheid op korte termijn tussen de bouwstenen die in de eerste plaats de assemblage onder de eiwitgloeidraden drijft. De Wetenschappers zijn het ermee eens dat langs de gloeidraden er last-minder domeinen van hydrophobic karakter (waterafstotende) zijn die de bron van de aantrekkelijkheid op korte termijn zijn. Zo er is een evenwicht tussen aantrekkelijke en walgelijke interactie en de resultaten is het lint zoals verdraaide bouw.

selforganizing proteïnen zijn gemeenschappelijk in het leven kwestie en zij worden gevonden in grote complexen bijvoorbeeld in bloedcoagulatie. Sferisch als proteïnen worden gebruikt in de voedselindustrie als emulgators, gelatinerende en schuimende agenten en in vitro vormen zij Amyloid zoals structuren. Deze laatstgenoemde vezels hebben eigenschappen (elasticiteit, oplosbaarheid, enz.) gunstig voor voedseltexturering of om speciale structuren te veroorzaken. Bèta-lactoglubulin van de melkproteïne die door Mezzenga en zijn collega's wordt bestudeerd is bij het begin sferisch en door een thermische behandeling die van zuur milieu vergezeld gaat het in de draderige structuren bijeenvoegt. De bèta-Lactoglobuline is een belangrijke component van het melkserum en daarom zeer relevant voor de voedselindustrie.

De kennis die door de wetenschappers op deze voedselproteïne kan wordt bereikt aan medische wetenschappen potentieel ten goede komen. In feite amyloid-Als vezels verschijn in mensen die door neurodegenerative ziekten, zoals de ziekte van Alzheimer of van Creutzfeldt-Jakob worden beïnvloed. Deze menselijke vezels, hoewel gemaakt uit zeer verschillende proteïnen, zijn ook ribbon-like en verdraaid en hun assemblage in lange complexen is weldra onder intens nauwkeurig onderzoek. Het model dat door het team wordt voorgesteld kon ook helpen om het ontstaan en de ontwikkeling van thesesziekten te begrijpen.

Bron: http://actu.epfl.ch/

Last Update: 14. November 2012 08:49

Tell Us What You Think

Do you have a review, update or anything you would like to add to this news story?

Leave your feedback
Submit