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Nano--Groß Kiefer Konnten zu Leistungsfähigere Fühler und Diagnose-Tools Führen

Published on July 21, 2008 at 2:11 PM

Berkeley-Laborwissenschaftler haben ein Nano--groß synthetisches Polymerbündel, das zur Hälfte sich falten kann und ein Zinkmolekül zwischen seinen Kiefern einschließt, ein erst-von-sein-nettes Meisterstück entwickelt, das nachahmt, wie Proteine die wesentlichen Funktionen des Lebens leiten.

Eine Protein ähnlichere synthetische Zelle. Wissenschaftler haben ein Nano--groß Polymerbündel hergestellt, das Zielzink, eine Entwicklung, die die Klappe für die schrofferen und langlebigeren Fühler und die pharmazeutischen Produkte öffnet. In diesem Diagramm schlossen Schellen eines peptoid Zweihelix Bündels auf ein Zinkmolekül, im Purpur und sperrten das Molekül an Ort und Stelle.

Erfolg der Wissenschaftler' in überredender Protein ähnlicher Funktion von einem synthetischen Polymer ist ein erster Schritt in Richtung zu sich entwickelnden nanostructures, die die Präzision von Proteinen mit der Rauheit von nicht-natürlichen Materialien kombinieren. Obgleich sehr ursprünglich durch die Standards der Natur, konnte ihr Polymerbündel zu die in hohem Grade genauen Fühler führen, die in den rauen Umgebungen viel länger zu bedienen, oder pharmazeutische Produkte zu Krankheit-anvisieren heutige Therapien dieses Letzten als fähig sind.

„Wir verwenden Natur als unsere Anleitung, um Funktions zu entwickeln, stabile nanostructures,“ sagte Ron Zuckermann, der der Teildienst-Direktor des Biologischen Nanostructures-Teildienstes in der Molekularen Gießerei Berkeley-Labors ist. Zuckermann entwickelte das faltbare Polymerbündel mit Byoung-Chul Lee und Tammy Chu der die Material-Wissenschafts-Abteilung des Labors und Ken-Dill der Körperlichen die Biowissenschafts-Abteilung des Labors und des University of Californias in San Francisco, in dem er ein Professor der pharmazeutischen Chemie ist.

„Wir haben ein langer Weg, aber das Endziel ist, nützliche Nano--strukturierte Materialien zu machen, die über einer großen Auswahl von Bedingungen arbeiten können,“ sagte Zuckermann.

Es ist keine Überraschung, dass Zuckermann und Kollegen arbeiten, um Proteine zu emulieren. Millionen Jahre der Entwicklung haben sie mit nicht angepassten molekularen Anerkennungs- und Katalysenfähigkeiten durchtränkt. Proteine haben die Fähigkeit, mit einem - und nur eine - Baumuster Molekül selektiv zu binden. Sie initialisieren auch unglaublich genaue chemische Transformationen, wie Schnitt eines DNA-Strangs gerade im rechten Platz. Wenn Wissenschaftler diese Laser ähnliche anvisierende Fähigkeit vorspannen können, haben sie die Voraussetzungen einer unglaublich starken Methode, Krankheit in Angriff zu nehmen und Mittel zu entdecken.

Aber es gibt eine Anhängekupplung. Welche Proteine in der Präzision sich rühmen, ermangeln sie in der Rauheit und in der Stabilität. Sie sind begrenzt, um Temperatur- und Säuregehaltsreichweiten zu verengen. Sie benötigen eine wässrige Lösung. Und sie vermindern im Laufe der Zeit. Diese Nachteile begrenzen ihr Hilfsprogramm. Der Wissenschaftler die Gebrauchsproteine bereits, zum von Pathologien auf die molekulare Schuppe abzuzielen, aber die Proteine vermindern im Laufe der Zeit und bändigen ihre Wirksamkeit. Ebenso würde ein proteinbasierter Fühler an schädliche Verschmutzer heraus schnüffeln unübertroffen sein, aber es würde nicht in der Lage sein, in den heißen, kalten oder trockenen Bedingungen zu benützen.

„Unser Ziel ist, Proteine' Katalyse und Molekularanerkennung zu nehmen Fähigkeiten und fügt sie einem Material, das schroffer und für Abbau weniger anfällig ist,“ sagte Zuckermann hinzu. „Proteine sind genau gefaltete lineare Polymerketten von Aminosäuren. So dachten wir, warum man eine ähnliche Polymerkette nicht macht, durch unnatürliche Aminosäuren zusammen verbinden?“

Speziell riefen seine Forschungsteamarbeiten mit einer Protein ähnlichen Kette von Polymeren ein peptoid. Peptoids sind synthetische Zellen, die mimische Peptide, denen Natur verwendet, um komplexe Proteine zu bilden. Anstatt, Peptide zu verwenden, um Proteine aufzubauen jedoch Zuckermanns bemüht sich Team, peptoids zu verwenden, um synthetische Zellen aufzubauen, die wie Proteine sich benehmen.

Ihre Anfangsbeutezüge sind viel versprechend. Im vorhergehenden Werk arbeiteten sie peptoids, eine sorgfältig gelegte Monomere auf einmal, in einen von nützlichsten Bausteinen der Natur um: eine schraubenartige Zelle. Sie verbanden auch zwei Schneckenzellen zusammen unter Verwendung eines unstrukturierten Abschnitts in der Mitte. Und sie waren, dieses Zweihelix Bündel zur Hälfte zu falten und ahmten eine Änderung in der Form nach, die Proteingebrauch, Arbeit durchzuführen.

Aber die Zelle könnte irgendwelche der Tricks nicht tun, die Proteindose, wie Ziel ein Molekül. Um ihm diese Funktion zu geben, legten die Wissenschaftler dar um Zink zu binden. Sie wählten Zink, weil das Metall viele grundlegenden biologischen Prozesse treibt, wie DNS-Anerkennung. Wenn sie das peptoid-basierte schraubenartige Bündel erhalten konnten, um Zink einzuschließen, dann würden sie erfolgreich eine Arbeitspferdaufgabe nachgeahmt haben, die durch Proteine durchgeführt wurde.

Um diesen Sprung zu machen, entwickelten sie schraubenartige Bündel mit Zink-bindenen Rückständen die genau an beiden Enden in Position gebracht werden. Sie hinzufügten auch Leuchtstoffwarnschilder an beiden Enden, die den Wissenschaftlern erlaubten zu messen, wenn die Bündel zur Hälfte sich falten und schlossen das Zink an Ort und Stelle ein. Die Anlage arbeitete: in einigen Fällen erfassten die Bündel Zink wie ein Fangeisen. Die Forscher unterschieden sich die Stellung und die Anzahl von Zink-bindenen Rückständen und so optimierten die Zelle es betriebsbereiter Schlingezink.

„Es ist eine Teambemühung. Das Binden des Zinks benötigt den Beitrag beider Helixe, und das Zink stabilisiert die Falte und fest an Ort und Stelle sperrt es,“ sagte Zuckermann. „Dieses ist ein Triumph von den Chemikern, die versuchen, Natur nachzuahmen. Es ist ein erster Schritt in Richtung zum In der Lage sein, biologische Funktionen, wie molekulare Anerkennung und Katalyse, einem nicht-natürlichen gefalteten polymerischen Material hinzuzufügen.“

In der Zukunft hoffen Zuckermann und Kollegen, komplexere Zellen unter Verwendung drei Helixe aufzubauen, die eine viel stabilere Falte als zwei Helixe erbringen würden. Die Wissenschaftler' Forschung wird in einer Studie einzeln aufgeführt, die „Biomimetic Nanostructures betitelt wird: Eine Hoch-Affinität Zink-Bindene Site in einem Gefalteten Nonbiological Polymer Herstellen“ das im Punkt Am 9. Juli 2008 des Zapfens der Amerikanische Chemikalien-Gesellschaft berichtet wurde. Die Forschung wurde im Teil vom Energieministerium unterstützt.

Last Update: 17. January 2012 00:08

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