Les Maxillaires De taille d'une nano Ont Pu Mener à des Senseurs et à des Outils de Diagnostic Plus Puissants

Published on July 21, 2008 at 2:11 PM

Les scientifiques de Laboratoire de Berkeley ont développé un paquet synthétique de taille d'une nano de polymère qui peut se plier dans la moitié et enferme une molécule de zinc entre ses maxillaires, un exploit premier-de-son-aimable qui imite comment les protéines conduisent les fonctionnements indispensables de la durée de vie.

Une structure synthétique comme une protéine. Les Scientifiques ont produit un paquet de taille d'une nano de polymère qui zinc d'objectifs, un développement qui ouvre la trappe pour des senseurs et des pharmaceutiques plus robustes et plus durables. Dans ce schéma, les brides d'un paquet de deux-hélix de peptoid ont fermé sur une molécule de zinc, dans les pourpres, verrouillant la molécule en place.

La réussite des scientifiques dans le fonctionnement comme une protéine de câlin d'un polymère synthétique est une première étape vers les nanostructures se développants qui combinent la précision des protéines avec la rugosité des matériaux non-naturels. Bien Que très primitif par les normes de la nature, leur paquet de polymère a pu mener aux senseurs hautement précis capables du fonctionnement dans les environnements brutaux, ou de maladie-viser des pharmaceutiques des traitements que d'aujourd'hui de ce bout beaucoup plus longtemps.

« Nous employons la nature en tant que notre guide pour développer fonctionnel, des nanostructures stables, » a dit Ron Zuckermann, qui est le Directeur d'Installation de l'Installation Biologique de Nanostructures dans la Fonderie Moléculaire du Laboratoire de Berkeley. Zuckermann a développé le paquet pliable de polymère avec Byoung-Chul Lee et Tammy Chu de la Division de Sciences Des Matériaux Du Laboratoire, et l'Aneth de Ken de la Division Matérielle des Biosciences du Laboratoire et de l'Université de Californie à San Francisco, où il est un professeur de chimie pharmaceutique.

« Nous avons beaucoup de chemin à faire, mais l'objectif ultime est d'effectuer les matériaux nano-structurés utiles qui peuvent fonctionner au-dessus d'un large éventail de conditions, » a dit Zuckermann.

Il n'est aucune surprise que Zuckermann et collègues fonctionnent pour émuler des protéines. Les Millions d'années d'évolution les ont imprégnées avec des capacités moléculaires inégalées de reconnaissance et de catalyse. Les Protéines ont la capacité de gripper sélecteur avec un - et seulement une - type de molécule. Elles initient également des transformations chimiques incroyablement précises, telles que couper un Brin d'ADN dans juste la bonne place. Si les scientifiques peuvent armer cette capacité de désignation d'objectifs comme un laser, ils ont les qualités d'une voie incroyablement puissante d'attaquer la maladie et de trouver des composés.

Mais il y a un accroc. Quelles protéines amorcent dans la précision, elles manquent dans la rugosité et la stabilité. Elles sont limitées pour rétrécir des domaines de la température et d'acidité. Elles ont besoin d'une solution aqueuse. Et elles dégradent au fil du temps. Ces inconvénients limitent leur installation. De Scientifiques les protéines d'utilisation déjà pour viser des pathologies à l'échelle moléculaire, mais les protéines dégradent au fil du temps, limitant leur efficacité. De Même, un senseur à base de protéines serait non surpassé à renifler à l'extérieur les contaminants nuisibles, mais il ne pourrait pas utiliser en conditions chaudes, froides, ou sèches.

« Notre objectif est de prendre des protéines des' capacités de catalyse et de moléculaire-reconnaissance, et les ajoute à un matériau qui est une dégradation plus robuste et moins plus encline, » a dit Zuckermann. Les « Protéines sont les réseaux linéaires avec précision pliés de polymère des acides aminés. Ainsi nous avons pensé, pourquoi ne pas effectuer un réseau assimilé de polymère en joignant ensemble les acides aminés non-naturels ? »

Particulièrement, son équipe de recherche travaille avec un réseau comme une protéine des polymères appelés un peptoid. Peptoids sont des structures synthétiques qui les peptides imitateurs, que la nature utilise pour former les protéines complexes. Au lieu d'employer des peptides pour établir des protéines, cependant, l'équipe de Zuckermann tâche d'employer des peptoids pour établir les structures synthétiques qui se comportent comme des protéines.

Leurs incursions initiales sont prometteuses. Dans les anciens travaux, ils ont façonné des peptoids, un monomère à la fois soigneusement mis, dans un des synthons les plus utiles de la nature : une structure hélicoïdale. Ils également ont joint deux structures d'hélix ensemble utilisant un segment non structuré au milieu. Et ils pouvaient plier ce paquet de deux-hélix dans demi, imitant un changement de la forme qui utilisation de protéines de conduire le travail.

Mais la structure ne pourrait pas faire les tours l'uns des qui boîte de protéines, comme l'objectif une molécule. Pour lui donner ce fonctionnement, les scientifiques se sont mis à gripper le zinc. Ils ont choisi le zinc parce que le métal pilote beaucoup de procédés biologiques principaux, tels que la reconnaissance d'ADN. S'ils pourraient obtenir le paquet hélicoïdal peptoid-basé pour enfermer le zinc, alors ils auraient avec succès imité une tâche de cheval de labour effectuée par des protéines.

Pour effectuer ce saut, ils ont développé les paquets hélicoïdaux avec les résidus zinc-grippants qui sont avec précision positionnés aux deux extrémités. Ils ont également ajouté les balises fluorescentes aux deux extrémités, qui ont permis aux scientifiques de mesurer quand les paquets se plient dans la moitié, enfermant le zinc en place. Le système a fonctionné : dans certains cas, les paquets ont capturé le zinc comme un déroutement en acier. Les chercheurs ont varié la position et numéro des résidus zinc-grippants, tordant la structure ainsi elle snares plus promptement le zinc.

« C'est un effort d'équipe. Gripper le zinc exige la cotisation des deux hélix, et le zinc stabilise le pli, le verrouillant ferme en place, » a dit Zuckermann. « C'est un triomphe des pharmaciens essayant d'imiter la nature. C'est une première étape vers pouvoir ajouter des rôles biologiques, tels que la reconnaissance moléculaire et la catalyse, à un matériau polymère plié non-naturel. »

À l'avenir, Zuckermann et collègues espèrent établir plus de structures complexes utilisant trois hélix, qui fourniraient un pli beaucoup plus stable que deux hélix. La recherche des scientifiques est détaillée dans une étude intitulée « Biomimetic Nanostructures : Produisant un Site Zinc-Grippant de Haut-Affinité dans un Polymère Sans Enzymes Plié » qui a été enregistré dans l'édition du 9 juillet 2008 du Tourillon de la Société Chimique Américaine. La recherche a été supportée en partie par le Département de l'Énergie.

Last Update: 17. January 2012 09:08

Tell Us What You Think

Do you have a review, update or anything you would like to add to this news story?

Leave your feedback
Submit