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Os Cientistas do Laboratório de Berkeley Revelam o Trajecto à Cristalização da Proteína

Published on September 22, 2010 at 8:47 PM

Montando um envelope cristalino em torno de uma pilha, as proteínas da superfície-camada (Assassino) servem como o primeiro ponto do contacto entre as bactérias, os extremophiles e os outros tipos de micróbios e de seu ambiente.

Agora, os cientistas na Fundição Molecular, uma facilidade do usuário do nanoscience no Laboratório de Berkeley, usaram a microscopia atômica da força à imagem no tempo real como as proteínas do Assassino formam cristais na pilha-como o ambiente. Esta observação directa do conjunto da proteína poderia fornecer pesquisadores a introspecção em como os micro-organismos detem antibióticos ou dióxido de carbono do fechamento em minerais.

(Da esquerda) Sungwook Chung, Seong-Ho Shin, James DeYoreo e Carolyn Bertozzi com a Fundição Molecular do Laboratório de Berkeley, usou a microscopia atômica da força para estudar como as proteínas bacterianas da superfície-camada formam cristais na pilha-como o ambiente. (Foto por Roy Kaltschmidt, Assuntos Oficiais do Laboratório de Berkeley).

“Muitas proteínas auto-montam nas estruturas altamente pedidas que fornecem organismos as funções críticas, tais como a adesão de pilha às superfícies, transformação do CO2 em minerais, propagação da doença, e resistência de droga,” disseram James DeYoreo, Director-adjunto da Fundição Molecular. “Este trabalho é o primeiro para fornecer in vitro uma ideia directa do molecular-nível do caminho do conjunto. Uma Vez Que este conhecimento pode ser estendido ao conjunto em um sistema vivo, pode conduzir às estratégias para capitalizar em ou interferir com estas funções.”

Desembaraçar o caminho para a formação do Assassino permite que os cientistas investiguem como as bactérias ou outros micróbios negociam interacções com seu ambiente. DeYoreo e os colegas empregaram a técnica atômica in situ da ponta de prova da microscopia-um da força usada para estudar a superfície de um cristal em seu ajuste natural com o atômico precisão-ao Assassino que do relógio as proteínas montam da solução em uma membrana lisa, biológica chamada um bilayer do lipido. Ao Contrário do crescimento de cristal clássico, em que os átomos formam em sementes pedidas do `' e crescem em tamanho, a equipe mostrada gotas não organizadas do formulário das proteínas do Assassino nos bilayers antes de transformar em uma estrutura cristalina no curso das actas.

“Nós podemos realmente ver estas proteínas da solução que cola e que arranja nos bilayers do lipido onde se condensam espontâneamente em muitas gotas-então da proteína, actas mais tarde, transformam em uma estrutura cristalina com uma estrutura quadrada dos tetramers,” disse Sungwook Chung, um cientista do pessoal na Divisão Física das Ciências Biológicas e usuário na Fundição Molecular. “Esta é uma descoberta importante porque dá a evidência directa para um caminho de vários estágios do conjunto com uma fase intermediária, amorfa que forma antes de dobrar em uma disposição bidimensional, cristalina.”

O pesquisador cargo-doutoral Seong-Ho Shin da Fundição, trabalhando com Director Carolyn Bertozzi da Fundição, diz que compreendendo como os Assassinos interagem com seu ambiente poderia ajudar em reconhecer como os organismos resistem drogas anti-bacterianas, ou como os micróbios transformam o dióxido de carbono em carbonatos contínuos. Entre as primeiras estruturas da proteína a ser usadas para organizar nanostructures, os Assassinos são igualmente materiais atractivos do molde do andaime para nanowires ou pontos crescentes ou de organizações do quantum.

Em um estudo inspirado por este trabalho, o cientista Steve Whitelam do pessoal da Fundição usou a modelagem de computador para investigar caminhos da cristalização das proteínas modelo do Assassino. Porque as proteínas modelo encontram um outro, puderam colar junto em todo o ângulo em que colidirem (negociado por interacções não específicas), ou ligam na orientação correcta necessário para formar um cristal (negociado por interacções direccionais).

Ajustando estas interacções, Whitelam identificou os regimes do parâmetro dentro de que as gotas não organizadas das proteínas formam antes da cristalização. Procurarando através do espaço de parâmetro, encontrou o formulário dos cristais frequentemente mais confiantemente se as proteínas modelo interagiram direcional e não especìfica, um pouco do que com a interacção direccional apenas. O Que é mais, adiciona, estes resultados pode aplicar-se aos tipos diferentes dos materiais.

“Muitos materiais biológicos e inorgánicos montam e cristalizam-se com as fases intermediárias que são frequentemente amorfas,” disseram Whitelam, que está na Teoria da Fundição da Facilidade dos Materiais de Nanostructured. “Desenvolver um modelo molecular da cristalização em um sistema particular ajuda-nos a compreender geralmente mecanismos da cristalização.”

Dois papéis que relatam este crescimento intitulado, “Auto-Catalisado da pesquisa dos Assassinos através de uma transição amorfo-à-cristalina limitada dobrando a cinética,” (Chung, Shin, Bertozzi, DeYoreo) aparecendo nas Continuações da Academia Nacional das Ciências e do “Controle dos caminhos e nos rendimentos da cristalização da proteína com a interacção de atracções não específicas e específicas,” (Whitelam) aparecendo em Letras Físicas da Revisão, são acessíveis em linha em (http://www.pnas.org/content/early/2010/09/01/1008280107) e (http://prl.aps.org/abstract/PRL/v105/i8/e088102)

Estes trabalhos foram executados na Fundição Molecular e apoiados pelo Escritório da GAMA da Ciência.

Last Update: 12. January 2012 02:38

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