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Posted in | Bionanotechnology

調査の結果は未来の Biomimicry 努力および Nanosynthesis に指針を提供します

Published on November 1, 2012 at 8:11 AM

フォールディングの漏斗がまた自己アセンブリに適用することが分るバークレーの実験室は biomimicry および nanosynthesis に寄与するべきです

第 2 殺害者の AFM の顕微鏡写真は結晶化、 domans が 2-3 ナノメーターより高い 1 に雲母ショーで 2 つのパスをアセンブルしました (白い円)。 点を打たれた黒いラインに沿って測定された高さの相違は運動装飾の結果でした。 (分子鋳物場からの画像)

蛋白質は特性の多様なアレイを特色にする非常に発注された構造の広い範囲に自己組み立てられます。 biomimicry - 元来促される技術革新 - 人間を通して蛋白質をエミュレートし、自己組み立てる分子の私達の自身のバージョンを作り出すことを望んで下さい。 これの達成へのキーは蛋白質折ることが - 蛋白質の形式そして機能に重大なプロセス - 個々の蛋白質から複雑なアセンブリに拡張どのようにであるか理解しています。

ローレンスバークレーの国立研究所 ( (DOE)バークレーの実験室) 米国エネルギー省の研究者は今広く単一の個々の蛋白質の折りたたみの記述として受け入れられる概念が多重蛋白質の自己アセンブリにまた適当であることを示してしまいました。 調査結果は装置製造および nanoscale の統合の未来の biomimicry 努力に重要な指針を、特に提供します。

「私達は個々の蛋白質のための運動エネルギーのトラップが付いている折る漏斗の概念が発注された蛋白質の構造のアセンブリに均等に適用することができる最初の目視観測を」言いますジム DeYoreo、分子鋳物場、バークレーの実験室の化学者と共に Carolyn Bertozzi この研究を導いたバークレーの実験室の雌ジカの nanoscience の中心を持つ科学者を作りました。 「複雑な分子システムの自己アセンブリのためのデザイン規則を検出し、集成するための努力が」。は conformational 変形と関連付けられた運動トラップの影響を考慮に入れなければならないことをそのことを私達の結果私達に告げます

DeYoreo および Bertozzi はこの研究を報告した (PNAS) 国家科学院の進行によって出版されるペーパーの対応する著者です。 ペーパーはよばれます 「殺害者アセンブリの多重パスの原因となる構造変形と関連付けられる運動トラップの目視観測」。と ペーパーを共著して Seong Ho Shin、 Sungwook チョン、 Babak Sanii および Luis Comolli でした。

蛋白質は本質的に多数の形および形式に彼ら自身を折る機能のために多数のタスクを行うことができる biomolecular nanomachines です。 個々の蛋白質が発注された構造に自己組み立てるとき生じるアンサンブルは頻繁に個々のコンポーネントのそれらからかなり個別である構造を採用します。

「例えば、骨および歯の有機性足場を構成するコラーゲンのマトリックスは個々のコラーゲンの単量体の三重の螺旋形から組み立てられます」と DeYoreo は言います。 「これらの螺旋形 pseudohexagonal の対称を」。は表わす非常に整頓されていたツイスト原繊維に更にアセンブルします

折る漏斗の概念は conformational 変更に基づいて最小の自由エネルギーの状態に達するために個々のフォールディングを説明します。 開かれた蛋白質は構造を不安定にさせる高い自由エネルギーの状態で開始します。 最初に、この自由エネルギーを減らすいくつかの可能な三次元構造があります。 ただし、蛋白質が折り始めると同時に自由エネルギーは落ち始め、可能な構造の番号は漏斗の憶病な幅のように減り始めます。 漏斗の底は自由エネルギーが最小化され、使用できる構造が 1 だけあるとき達されます。 しかし自由エネルギーの低下として折るプロセスを停止し、部分的に折られた構造の蛋白質を、溶解した小滴および折る中間物として知られていて保持できる長時間の途中で運動トラップがあるかもしれません。 最終的にこれらの引っ掛けられた conformational 状態は安定した構造に変形しますが、その最終的な構造の形そして形式は運動トラップによって影響を及ぼされます。

「フォールディングの漏斗で、漏斗の壁はスムーズではないと推定されなく、生じる隆起および谷は運動トラップを定義します」と DeYoreo は言います。 「conformational 変形が自己アセンブリプロセスの本質的部分」。はであるのに折ることのこの物理的な映像単一の分子のレベルの細部で探索されましたが、蛋白質自己アセンブリのために拡張アーキテクチャに考慮されませんでした

DeYoreo、 Bertozzi および同僚は細菌および Archaea の単一セルのまわりで結晶の膜に自己組み立てる表面層 (殺害者) 蛋白質の調査によってこの知識の欠損を訂正するためにステップを踏みました。 この外の膜は微生物と環境間の接触の最初のポイントとして役立ち、存続する微生物の機能に主です。 そのままの原子力の顕微鏡検査を使用して (AFM)、雲母の殺害者蛋白質の構造の第 2 自己アセンブリの間にリアルタイムにそして分子水平な運動装飾で視覚化されている研究者は浮上します。

「私達は 2 つのパスに沿う殺害者蛋白質トラックの自己アセンブリ、より不調である長命の過渡状態によって占められる運動トラップへ低エネルギーの最終的な、発注された州および他に導くことの直接原因となる 1」とことを観察しました DeYoreo は言います。 「どちらかの州が水晶核形成の間に簡単にアクセスできるが、システムが高エネルギー州に落ちれば、最終的な、低エネルギーの州への脱出は室温で強く妨害されます。 これは殺害者の結晶化のパスの決定の運動トラップの重要性を示し、折る漏斗の概念が拡張蛋白質の構造の自己アセンブリのために同様に有効」。であることを提案します

ソース: http://www.lbl.gov

Last Update: 1. November 2012 08:55

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